Date published: 2025-10-11

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IκB-pp40 Inibidores

Os inibidores comuns de IκB-pp40 incluem, entre outros, BAY 11-7082 CAS 19542-67-7, Wedelolactone CAS 524-12-9, Parthenolide CAS 20554-84-1, D,L-Sulforaphane CAS 4478-93-7 e Emodin CAS 518-82-1.

Os inibidores de IκB-pp40 pertencem a uma classe única de moléculas conhecidas principalmente pela sua capacidade de interferir com a via IκB-pp40. IκB, ou inibidor de κB, é uma família de proteínas celulares que desempenham um papel fundamental na regulação da via de sinalização do fator nuclear κB (NF-κB). O NF-κB é um complexo proteico que funciona como um fator de transcrição envolvido em vários processos celulares, incluindo inflamação, imunidade e sobrevivência celular. Em condições normais, o NF-κB permanece no citoplasma num estado inativo, ligado à sua proteína inibidora, IκB. Ao receber determinados estímulos celulares, o IκB é fosforilado e subsequentemente degradado, permitindo que o NF-κB entre no núcleo e inicie a transcrição dos seus genes alvo. A proteína IκB-pp40 é uma forma específica de IκB modificada pós-traducionalmente, o que significa que os seus inibidores teriam impactos únicos e específicos nesta cascata de sinalização.

Os inibidores da IκB-pp40 são quimicamente diversos e as suas estruturas e subtipos exactos podem variar. Esta diversidade implica que os diferentes inibidores podem ter especificidades e modos de ação diferentes, mesmo que, em última análise, todos eles perturbem a mesma via. A descoberta e o estudo destes inibidores foram impulsionados por uma compreensão mais profunda da rede de sinalização NF-κB e dos papéis das várias proteínas IκB neste sistema. A sua inibição pode levar à modulação da atividade do NF-κB, fornecendo potenciais conhecimentos sobre os mecanismos de resposta celular. Tal como acontece com qualquer classe de inibidores, a compreensão dos mecanismos precisos de ação, especificidade e efeitos fora do alvo é fundamental para avaliar o seu significado biológico e potencial utilidade em vários contextos experimentais.

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