HSPC144-Inhibitoren umfassen eine Reihe von chemischen Verbindungen, die in verschiedene zelluläre Prozesse und Signalwege eingreifen, was indirekt zu einer Hemmung der HSPC144-Aktivität führen kann. Cycloheximid zum Beispiel senkt durch die Hemmung der Proteinsynthese die intrazelluläre Konzentration von HSPC144 und hemmt damit seine Funktion. In ähnlicher Weise können Proteasom-Inhibitoren wie MG132 HSPC144 mit abweichenden Proteinen zur Rückfaltung überlasten und damit indirekt seine normalen Chaperon-Funktionen hemmen. eWirkstoffe, die andere Chaperone oder Komponenten des zellulären Protein-Qualitätskontrollsystems hemmen, können ebenfalls indirekt die Funktion von HSPC144 beeinträchtigen. Inhibitoren von Hitzeschockproteinen wie Hsp90, wie 17-AAG oder Geldanamycin, stören das Chaperon-Netzwerk und beeinträchtigen möglicherweise die Funktion von HSPC144.
Zusätzlich zu den Chaperon-Inhibitoren kann jede Störung des Zellzyklus und der DNA-Reparaturmechanismen HSPC144 indirekt beeinflussen. So könnten beispielsweise Inhibitoren der DNA-Schadensreaktion wie Camptothecin, das auf die DNA-Topoisomerase I abzielt, den Bedarf an Chaperonaktivität während des Zellzyklusstillstands verringern und damit die Rolle von HSPC144 in der Zelle beeinträchtigen.
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