Dada la naturaleza de HSPA14 como proteína de choque térmico, es lógico deducir que las sustancias químicas que causan estrés celular podrían potenciar indirectamente su actividad funcional. Por ejemplo, Salubrinal, un inhibidor selectivo de la desfosforilación de eIF2α, conduce a la acumulación de proteínas desplegadas, lo que a su vez podría requerir una mayor actividad de proteínas chaperonas como HSPA14. Del mismo modo, la eeyarestatina I, que inhibe la degradación de proteínas asociada al RE (ERAD), podría aumentar la demanda de actividad de HSPA14 al provocar una acumulación de proteínas mal plegadas en el RE.
Además, la interrupción del transporte de proteínas del RE al aparato de Golgi por Brefeldin A podría aumentar la demanda de HSPA14. Otros compuestos, como el metotrexato y el ácido azetidina-2-carboxílico, que interrumpen la síntesis y reparación del ADN, o conducen a la incorporación de aminoácidos incorrectos en las proteínas, respectivamente, podrían aumentar potencialmente la demanda de HSPA14. Este análisis lógico, aunque basado en las funciones conocidas de HSPA14, debe ser validado por estudios experimentales adicionales.
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