Date published: 2025-9-6

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HOP-1 Activadores

Activadores comunes de HOP-1 incluyen, pero no se limitan a Dibutiril-cAMP CAS 16980-89-5, IBMX CAS 28822-58-4, 8-Bromo-cGMP CAS 51116-01-9, Cilostamida (OPC 3689) CAS 68550-75-4 y Rolipram CAS 61413-54-5.

Los activadores de HOP-1 actúan predominantemente de forma indirecta debido a la actual falta de activadores directos conocidos para la proteína HOP-1. HOP-1, que forma parte del complejo sinaptonemal en el modelo de C. elegans, está intrínsecamente asociada con el apareamiento y la recombinación cromosómica meiótica. Las sustancias químicas de esta clase modulan principalmente vías de señalización y procesos celulares que pueden influir en la función y la dinámica del complejo sinaptonemal y, por extensión, en HOP-1.

Por ejemplo, sustancias químicas como Dibutiril-cAMP, IBMX, Cilostamida y Rolipram elevan los niveles intracelulares de AMPc, modulando así la vía AMPc/PKA. La implicación de esta vía en los procesos meióticos sugiere que influir en su actividad puede afectar indirectamente al ensamblaje y función del complejo sinaptonemal. Otro subgrupo, que incluye el 8-Br-cGMP, el sildenafilo, la vinpocetina, el YC-1 y el BAY 41-2272, influye en los niveles de nucleótidos cíclicos (AMPc y GMPc), lo que sugiere además que afectan a los procesos meióticos. Los donadores o moduladores del óxido nítrico, como L-NAME y SNAP, demuestran las intrincadas funciones del óxido nítrico en los procesos meióticos, y su modulación posiblemente influya en la dinámica del complejo sinaptonemal. El ionóforo de calcio A23187 subraya la importancia de la dinámica del calcio en los procesos celulares. Las alteraciones en las concentraciones de calcio pueden tener efectos secundarios en varios acontecimientos celulares, incluidos los asociados a la progresión meiótica y la funcionalidad del complejo sinaptonemal. En conjunto, estas sustancias químicas, aunque no activan directamente la HOP-1, muestran los procesos celulares interconectados que pueden influir en la dinámica y la funcionalidad de la proteína.

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