Inhibiteurs Histone cluster 2 H3C1

Les inhibiteurs courants du groupe d'histones 2 H3C1 comprennent, sans s'y limiter, la trichostatine A CAS 58880-19-6, le mocetinostat CAS 726169-73-9, le MS-275 CAS 209783-80-2, le panobinostat CAS 404950-80-7 et l'acide suberoylanilide hydroxamique CAS 149647-78-9.

Les inhibiteurs chimiques du groupe d'histones 2 H3C1 agissent en perturbant l'activité enzymatique des histones désacétylases (HDAC), qui sont responsables de l'élimination des groupes acétyles des résidus lysine sur les protéines histones. Ces groupes acétyles jouent un rôle clé dans la régulation de la structure de la chromatine et de l'expression des gènes. Lorsque les HDAC sont inhibées, les groupes acétyles restent attachés au groupe d'histones 2 H3C1, ce qui entraîne un état détendu de la chromatine associé à une augmentation de la transcription des gènes. La trichostatine A, par exemple, est connue pour se lier directement aux HDAC, empêchant ainsi la désacétylation de l'histone 2 H3C1. Cette inhibition favorise une conformation plus ouverte de la chromatine, empêchant l'enroulement serré de l'ADN autour de l'histone, ce qui facilite l'activation de la transcription.

De même, des composés comme le vorinostat, la romidepsine et le belinostat augmentent les niveaux d'acétylation sur le groupe d'histones 2 H3C1, ce qui entraîne des changements dans l'expression des gènes. Le vorinostat, en particulier, est un inhibiteur d'HDAC à large spectre qui provoque l'hyperacétylation des histones, y compris le groupe d'histones 2 H3C1. Cet état d'hyperacétylation perturbe les interactions normales entre les histones et l'ADN, ce qui affecte l'accessibilité de la machinerie transcriptionnelle à l'ADN. D'autres composés tels que le panobinostat et le mocetinostat agissent également sur les HDAC, mais peuvent cibler des isoformes spécifiques, modulant l'acétylation de manière plus ciblée, ce qui a également un impact sur la fonction du groupe d'histones 2 H3C1. D'autres inhibiteurs d'HDAC comme l'Entinostat, le Givinostat et le Chidamide augmentent également l'acétylation du groupe d'histones 2 H3C1, modifiant ainsi la structure et la fonction de la chromatine. Les acides gras à chaîne courte comme le butyrate de sodium, ainsi que d'autres molécules comme l'acide valproïque, servent également d'inhibiteurs d'HDAC, augmentant l'acétylation de l'histone et influençant l'état chromatinien médié par l'histone cluster 2 H3C1. Ces inhibiteurs chimiques maintiennent collectivement l'histone cluster 2 H3C1 dans un état acétylé, régulant ainsi l'architecture chromatinienne et affectant l'activité transcriptionnelle associée à cette histone.