FLJ13236 Aktivatoren

Gängige FLJ13236 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, IBMX CAS 28822-58-4, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1 und Thapsigargin CAS 67526-95-8.

Chemische Aktivatoren von FLJ13236 können ihren Einfluss über verschiedene Signalwege und zelluläre Prozesse ausüben. Forskolin ist ein Diterpen, das die Adenylylcyclase direkt stimuliert, was zu einem Anstieg des zyklischen AMP (cAMP) führt. Dieser Anstieg von cAMP kann anschließend die Proteinkinase A (PKA) aktivieren, von der bekannt ist, dass sie Zielproteine, möglicherweise auch FLJ13236, phosphoryliert und dadurch aktiviert. In ähnlicher Weise verhindert IBMX durch Hemmung der Phosphodiesterasen den Abbau von cAMP und sorgt so für eine anhaltende Aktivierung der cAMP-PKA-Signalkaskade, die den Aktivierungszustand von FLJ13236 verbessern kann. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) ist ein weiterer Aktivator, der durch die Aktivierung der Proteinkinase C (PKC) wirkt. PKC phosphoryliert eine Vielzahl von Proteinen in der Zelle, ein Prozess, der sich auf Mitglieder von Signalwegen erstrecken kann, an denen FLJ13236 beteiligt ist, was zu dessen Aktivierung führt. Ionomycin kann durch Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren, die dann FLJ13236 direkt phosphorylieren und aktivieren können.

Darüber hinaus stören Thapsigargin und A23187 die Kalziumhomöostase auf unterschiedliche Weise, erzielen aber ein ähnliches Ergebnis - einen Anstieg des intrazellulären Kalziumspiegels, der kalziumabhängige Kinasen aktivieren kann, die in der Lage sind, FLJ13236 zu aktivieren. Bisindolylmaleimid I ist zwar ein PKC-Inhibitor, kann aber zu einer kompensatorischen Aktivierung anderer Kinasen führen, die FLJ13236 als Teil einer umfassenderen regulatorischen Reaktion phosphorylieren und aktivieren könnten. Calyculin A und Okadainsäure führen als Inhibitoren von Proteinphosphatasen zu einem Anstieg des Phosphorylierungszustands von Proteinen in der Zelle, was die Phosphorylierung und anschließende Aktivierung von FLJ13236 einschließen kann. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen, die FLJ13236 als Teil der zellulären Reaktion auf Stress phosphorylieren und aktivieren können. Brefeldin A und Tunicamycin lösen beide Stress im endoplasmatischen Retikulum aus, der Signalwege in Gang setzen kann, die zur Aktivierung von Stresskinasen führen, die ihrerseits FLJ13236 aktivieren können, wenn die Zelle versucht, den Stress zu mildern.