O galato de epigalocatequina e o sulforafano envolvem-se com sistemas de desintoxicação celular, incluindo o proteassoma e a sinalização Nrf2, o que pode levar a um ambiente que suporta as actividades de proteínas como a FBXO47, que estão envolvidas na degradação mediada pela ubiquitina. Por outro lado, os inibidores do proteassoma, como o MG132 e o Bortezomib, criam uma acumulação de proteínas ubiquitinadas, o que pode aumentar a atividade de ubiquitinação da FBXO47 à medida que a célula tenta gerir o excesso de substratos.
A atividade da FBXO47 também pode ser modulada através da inibição da GSK-3β por compostos como o cloreto de lítio e o SB216763. Esta inibição pode afetar a sinalização Wnt, alterando potencialmente a paisagem reguladora da FBXO47. Do mesmo modo, a indução de stress do retículo endoplasmático (ER) por substâncias químicas como a tunicamicina e a tapsigargina desencadeia respostas de stress celular que podem interferir com o domínio funcional da FBXO47. Além disso, a expressão da FBXO47 pode estar sujeita a alterações induzidas por moduladores epigenéticos como a tricostatina A e a 5-azacitidina. Estes agentes podem levar a alterações na estrutura da cromatina e nos padrões de metilação do ADN, respetivamente, potencialmente aumentando a expressão do FBXO47. O ácido retinóico actua ao nível da transcrição dos genes, onde pode modular a atividade transcricional para influenciar os níveis de FBXO47.
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