Endo-β-N-Acetylglucosaminidase (ENGase) ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle bei der Verarbeitung von N-gebundenen Glykoproteinen spielt, d. h. von Proteinen, die durch die Anlagerung eines Kohlenhydratmoleküls verändert wurden. Diese posttranslationale Modifikation ist entscheidend für die Proteinfaltung, -stabilität und -funktion. ENGase spaltet spezifisch zwischen zwei GlcNAc-Resten im Chitobiose-Kern des N-Glykans, wodurch ein intaktes Glykan und ein Protein mit einem einzigen verbleibenden GlcNAc-Rest freigesetzt werden. Diese einzigartige Spaltungsaktivität unterscheidet ENGase von anderen Glykosidasen.
Beim Menschen gibt es zwei Arten von ENGase: die zytosolische ENGase und die ENGase der Glykosidhydrolasefamilie 18. Erstere ist am Abbau fehlgefalteter Glykoproteine durch einen Prozess beteiligt, der als ER-assoziierte Degradation (ERAD) bezeichnet wird. Letztere ist dafür bekannt, dass sie im weiteren Sinne bei der Hydrolyse von N-gebundenen Glykanen wirkt. Mutationen in den Genen, die für ENGase kodieren, wurden mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht. So wurde beispielsweise eine Mutation in dem Gen, das für die zytosolische ENGase kodiert, mit einer Form der hereditären Einschlusskörpermyopathie in Verbindung gebracht, einer autosomal rezessiven Muskelerkrankung, die durch Muskelschwäche und -schwund gekennzeichnet ist.Ihre Fähigkeit, N-gebundene Glykane zu spalten, wird bei der Herstellung von Glykoprotein-Medikamenten und der Untersuchung von N-Glykanstrukturen genutzt.
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