DPP7 Inibitori

I comuni DPP7 includono, ma non solo, il cloridrato A 68930 CAS 130465-39-3, il vildagliptin CAS 274901-16-5, la diprotina A, il canagliflozin CAS 842133-18-0 e l'inibitore della dipeptidilpeptidasi IV, K579 CAS 440100-64-1.

La dipeptidil peptidasi 7, abbreviata in DPP7, appartiene a una classe di enzimi noti come dipeptidil peptidasi (DPP) che svolgono ruoli cruciali nella regolazione del metabolismo dei peptidi e dell'omeostasi all'interno del corpo umano. La DPP7 è un'esopeptidasi, il che significa che scinde i dipeptidi dall'N-terminale di vari substrati peptidici. Strutturalmente, la DPP7 è un membro della famiglia S46 delle serina-proteasi ed è caratterizzata dalla presenza di una triade catalitica composta da residui di serina, aspartato e istidina, essenziale per la sua attività enzimatica.

La DPP7 si trova principalmente nel citoplasma delle cellule, con un'espressione particolarmente elevata nelle cellule immunitarie come linfociti e monociti, nonché nel tratto gastrointestinale e in vari altri tessuti. Questo enzima è coinvolto nella degradazione e nella regolazione dei peptidi, svolgendo un ruolo critico nella modulazione della segnalazione peptidica e delle risposte immunitarie. La DPP7 si rivolge specificamente ai dipeptidi con prolina o alanina all'N-terminale, scindendoli per liberare gli aminoacidi liberi. In questo modo, la DPP7 contribuisce a mantenere l'omeostasi peptidica inibendo l'accumulo di peptidi bioattivi che potrebbero influenzare i processi cellulari. Inoltre, l'attività della DPP7 può influenzare la biodisponibilità e l'attività dei peptidi coinvolti nella regolazione immunitaria, nella segnalazione cellulare e in altri processi fisiologici. Il suo ruolo nel metabolismo dei peptidi evidenzia l'importanza della DPP7 nel mantenimento dell'equilibrio cellulare e sistemico, anche se sono necessarie ulteriori ricerche per delucidare completamente le sue funzioni e i suoi meccanismi di regolazione.