Gli inibitori di DnaJB7 funzionano in genere inibendo le proteine da shock termico (HSP) a cui DnaJB7 si associa. DnaJB7 è un co-chaperone che funziona in complessi con HSP70 e HSP90, favorendo il ripiegamento e la maturazione delle proteine. Pertanto, gli inibitori di queste HSP possono portare a una diminuzione dell'attività funzionale di DnaJB7. Geldanamicina, 17-AAG e Radicicol sono tutti inibitori di HSP90 che, attraverso la loro inibizione di HSP90, interrompono i complessi HSP70-HSP90 e quindi riducono l'attività funzionale di DnaJB7. Analogamente, VER-155008, MKT-077, Apoptozole e JG-98 sono inibitori di HSP70 che, inibendo HSP70, riducono l'attività funzionale di DnaJB7. Questi inibitori interrompono il complesso chaperone, influenzando il processo di ripiegamento e maturazione delle proteine in cui DnaJB7 è coinvolto.
Altri inibitori di DnaJB7 agiscono influenzando processi cellulari più ampi. Ad esempio, la cicloeximide, un inibitore della sintesi proteica, agisce indirettamente su DnaJB7 ostacolando il processo di ripiegamento delle proteine in cui DnaJB7 è coinvolto. La tunicamicina inibisce la glicosilazione N-linked, una modificazione post-traduzionale. Questa azione può avere un impatto indiretto sull'attività di DnaJB7, in quanto la proteina contribuisce al ripiegamento e alla maturazione delle proteine. MG132 e Bortezomib, entrambi inibitori del proteasoma, possono influire indirettamente sulla funzionalità di DnaJB7 alterando le vie di degradazione proteica in cui DnaJB7 può essere coinvolto. Infine, il 2-deossiglucosio, un inibitore della glicolisi, può influenzare indirettamente l'attività di DnaJB7. Dato il ruolo di DnaJB7 nell'omeostasi proteica, che richiede energia, l'inibizione della produzione di energia può ridurre indirettamente la sua attività funzionale.
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