CYP2D26 Inibidores

Os inibidores comuns da CYP2D26 incluem, entre outros, a quinidina CAS 56-54-2, a fluoxetina CAS 54910-89-3, a paroxetina CAS 61869-08-7, a amiodarona CAS 1951-25-3 e o haloperidol CAS 52-86-8.

Os inibidores químicos da CYP2D26 incluem uma gama de compostos que interagem com a enzima para impedir a sua função metabólica. A quinidina, um conhecido inibidor da CYP2D26, liga-se competitivamente ao local ativado da enzima, que é crucial para o metabolismo de vários substratos, impedindo assim que esses substratos sejam metabolizados. Do mesmo modo, a fluoxetina e a paroxetina exibem os seus efeitos inibitórios ocupando o local ativo da CYP2D26, o que leva a uma redução da atividade da enzima. Esta inibição competitiva é normalmente um mecanismo pelo qual estes fármacos bloqueiam as capacidades metabólicas da CYP2D26, assegurando que os substratos normalmente metabolizados pela CYP2D26 não são processados.

Outros inibidores, como a ajmalicina e a amiodarona, ligam-se diretamente à CYP2D26, o que resulta num bloqueio do local ativo da enzima. Esta ligação impede o acesso e o processamento dos substratos naturais da enzima, inibindo efetivamente a função da CYP2D26. O haloperidol e o ritonavir também aderem a este modo de inibição, interagindo diretamente com o local ativo da CYP2D26, o que reduz a capacidade da enzima para realizar as suas reacções metabólicas normais. Compostos como a difenidramina, a clorfeniramina, a bupropiona, a sertralina e a metadona são exemplos adicionais de substâncias químicas que inibem a CYP2D26 através da ligação direta ao local ativo. Esta interação direta dificulta a conversão de substratos pela CYP2D26, revelando uma estratégia consistente entre vários inibidores químicos para reduzir o rendimento metabólico desta enzima. Cada um desses produtos químicos liga-se de uma forma que compete com os substratos naturais da CYP2D26, assegurando que a atividade da enzima é impedida e os substratos permanecem inalterados.