Les activateurs CUEDC2 englobent un groupe de composés susceptibles d'influencer indirectement l'activité ou la fonction de CUEDC2 (CUE domain-containing 2), une protéine impliquée dans divers processus cellulaires, y compris la régulation de l'ubiquitination et de la dégradation des protéines.
L'une des stratégies employées par les activateurs de CUEDC2 est l'inhibition de la dégradation protéasomique, un processus essentiel pour le renouvellement des protéines ubiquitinées. Des composés tels que le MG-132 et la Lactacystine, tous deux inhibiteurs du protéasome, jouent un rôle essentiel à cet égard. En empêchant la dégradation des protéines marquées pour l'ubiquitination, ces composés stabilisent indirectement les interactions entre CUEDC2 et les protéines ubiquitinées, renforçant potentiellement les fonctions régulatrices médiées par CUEDC2 au sein du système ubiquitine-protéasome. En outre, les activateurs de CUEDC2 comprennent des produits chimiques tels que l'AICAR et la rapamycine, qui agissent sur les voies de signalisation en amont. L'AICAR active la protéine kinase activée par l'AMP (AMPK), influençant les niveaux d'énergie cellulaire et l'ubiquitination de substrats protéiques spécifiques. La rapamycine, quant à elle, inhibe la voie mTOR, un régulateur central de la synthèse et de la dégradation des protéines. En supprimant la voie mTOR, la rapamycine a un impact indirect sur les processus médiés par le CUEDC2 et liés au renouvellement des protéines.
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