Creatine Kinase Inhibitoren

Gängige Creatine Kinase Inhibitors sind unter underem Quercetin CAS 117-39-5, Suramin sodium CAS 129-46-4, 2,3-Butanedione 2-Monoxime CAS 57-71-6, Sodium azide CAS 26628-22-8 und Ruthenium red CAS 11103-72-3.

Die Kreatinkinase (CK) ist ein Enzym, das für den zellulären Energiestoffwechsel unerlässlich ist. Dieses Enzym befindet sich in verschiedenen Zelltypen, einschließlich Muskel- und Gehirnzellen, und vermittelt die reversible Übertragung einer Phosphatgruppe von ATP auf Kreatin, wobei Phosphokreatin und ADP entstehen. Diese Reaktion spielt eine zentrale Rolle bei der Aufrechterhaltung des Energiegleichgewichts in der Zelle und ermöglicht eine schnelle Regeneration von ATP, insbesondere in Zeiten hohen Energiebedarfs. Angesichts der Bedeutung von CK für die Energiehomöostase haben Hemmstoffe, die auf dieses Enzym abzielen, das Interesse der Wissenschaft geweckt, sowohl um die biochemischen Eigenschaften des Enzyms zu klären als auch um seine Rolle in umfassenderen Stoffwechselwegen zu verstehen.

Kreatinkinase-Inhibitoren sind eine vielfältige Gruppe von Verbindungen, die die Aktivität des Enzyms verhindern oder verringern. Diese Inhibitoren können über verschiedene Mechanismen wirken. Einige sind kompetitive Inhibitoren, die das natürliche Substrat des Enzyms imitieren und um das aktive Zentrum konkurrieren, wodurch die Aktivität des Enzyms verringert wird. Andere können nicht-kompetitiv sein, indem sie an andere Bereiche als das aktive Zentrum binden und eine Konformationsänderung bewirken, die das Enzym inaktiv macht. Einige Inhibitoren interagieren mit essenziellen Cofaktoren oder Metallionen, die für die CK-Aktivität erforderlich sind, was zu einer reduzierten Enzymfunktion führt. Angesichts der zentralen Rolle der CK im zellulären Energiestoffwechsel bietet die Untersuchung ihrer Inhibitoren tiefe Einblicke in die zelluläre Bioenergetik und die komplizierten Regulationsmechanismen, die das metabolische Gleichgewicht sicherstellen. Das Verständnis der Wirkungsweise dieser Inhibitoren, ihrer Bindungsstellen und ihrer Auswirkungen auf die Enzymkinetik kann das Wissen über dieses lebenswichtige Enzym und seine Rolle in der Zellfunktion weiter vertiefen.