Chymotrypsin 抑制因子

苯甲基磺酰氟（PMSF）是一种有效的丝氨酸蛋白酶抑制剂，通过共价修饰作用专门针对糜蛋白酶。它的磺酰氟基团能与活性位点丝氨酸残基形成稳定的结合，有效阻断酶的活性。该化合物独特的电子结构增强了其反应活性，从而实现了选择性抑制。此外，PMSF 的疏水特性会影响其与脂质膜的相互作用，从而影响其在生化系统中的分布。

胰凝乳蛋白酶抑制剂是一种胰凝乳蛋白酶的选择性抑制剂，其特点在于能够与酶的活性位点形成非共价相互作用。该化合物表现出独特的结合动力学，导致竞争性抑制作用，从而改变酶的底物亲和力。其结构构象允许特定的氢键和疏水相互作用，从而增强其调节蛋白水解途径的有效性。该化合物在各种pH环境中的稳定性进一步影响其抑制作用。

一种典型的糜蛋白酶抑制剂，可与酶的活性位点结合，阻止底物结合和催化。

HELSS是一种溴代烯醇内酯，通过一种独特的机制（涉及酶活性位点的共价修饰）发挥强效胰凝乳蛋白酶抑制剂的作用。其亲电性质有助于形成稳定的酶-底物复合物，从而产生不可逆的抑制作用。该化合物独特的内酯环结构促进了与胰凝乳蛋白酶的特异性相互作用，改变了酶的构象并破坏了其催化活性。这种选择性反应凸显了其在调节蛋白水解过程中的作用。

作为一种糜蛋白酶抑制剂，3,4-二氯异香豆素能与酶活性位点的丝氨酸残基形成共价键，因而具有独特的反应活性。这种相互作用会显著改变酶的构象，有效阻止底物的进入。该化合物的抽电子氯取代基增强了其亲电性，促进了快速反应动力学和选择性抑制，从而影响了蛋白水解途径。

K252c 通过与酶的活性位点发生特定的非共价相互作用，特别是通过氢键和疏水相互作用，从而起到糜蛋白酶抑制剂的作用。这种结合稳定了独特的酶-底物复合物，导致构象转变，从而降低了酶的活性。该化合物的结构特征有助于提高其选择性，使其能够调节具有独特动力学特征的蛋白水解过程，影响底物的周转率。

另一种合成肽抑制剂，可与糜蛋白酶活性位点丝氨酸发生反应，抑制其活性。

Elasnin 具有糜蛋白酶模拟物的功能，它能够与酶的丝氨酸残基形成瞬时共价键，从而表现出独特的底物特异性。这种相互作用启动了一种独特的催化途径，导致一种改变酶正常活性的独特过渡状态。化合物的立体特性和电子构型增强了它对活性位点的亲和力，从而影响反应动力学并以细微的方式调节蛋白水解效率。

一种在链霉菌中发现的天然抑制剂，可抑制胰蛋白酶和其他蛋白酶。

一种从链霉菌中分离出来的蛋白酶抑制剂，可抑制糜蛋白酶和其他蛋白酶。