Chymotrypsin Attivatori

I comuni attivatori di chimotripsina includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, N-α-Benzoil-L-arginina etil estere cloridrato CAS 2645-08-1, p-APMSF, cloridrato CAS 74938-88-8, N,N-Dimetil-Caseina CAS 9000-71-9, Fenilmetil-solfonil Fluoruro CAS 329-98-6 e L-Lisina CAS 56-87-1.

Gli attivatori della chimotripsina comprendono un gruppo eterogeneo di composti chimici che promuovono indirettamente l'attività funzionale della chimotripsina attraverso la stabilizzazione e la protezione dall'autolisi. La benzamidina e la N,N-dimetilcaseina servono come agenti esogeni che stabilizzano la conformazione attiva e migliorano il turnover del substrato, rispettivamente, aumentando così l'efficienza proteolitica della chimotripsina. Analogamente, l'estere etilico di Nα-Benzoil-L-arginina agisce come substrato specifico, la cui scissione da parte della chimotripsina comporta un aumento dell'attività enzimatica. Il legame irreversibile del 4-(Amidinofenil)metanesulfonilfluoruro cloridrato al sito attivo della chimotripsina ne impedisce la degradazione, prolungandone così la vita funzionale. Anche l'inibitore della serina proteasi, il fenilmetanesulfonilfluoruro (PMSF), aumenta la stabilità legandosi al residuo di serina nel sito attivo che, insieme all'azione di modifica covalente del tosil-lisina clorometilchetone (TLCK) sul residuo di istidina, preserva la funzione proteolitica dell'enzima.

Gli inibitori endogeni come l'α1-Antichimotripsina e l'α1-Antitripsina assicurano paradossalmente che la chimotripsina mantenga la sua struttura attiva, prevenendo la degradazione prematura e facilitando un'attività enzimatica prolungata. L'inibitore della tripsina di soia (SBTI), legandosi reversibilmente alla chimotripsina, ne aumenta analogamente la stabilità e, di conseguenza, la capacità proteolitica. Il peptide sintetico Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC funge da substrato fluorogenico e la sua scissione da parte della chimotripsina consente di tracciare indirettamente l'aumento dell'attività dell'enzima. Agenti reticolanti come l'etilenglicole bis(succinimidil succinato) (EGS) agiscono per stabilizzare la chimotripsina collegando i residui di lisina, favorendo un migliore accesso al substrato e l'attività enzimatica. Infine, il diisopropilfluorofosfato (DFP) inibisce le serina-proteasi come la chimotripsina fosforilando la serina del sito attivo, proteggendola così dall'inattivazione autolitica e migliorandone la conservazione funzionale. Nel complesso, questi attivatori della chimotripsina funzionano per aumentare la stabilità e l'attività dell'enzima, assicurando una funzione proteolitica efficiente senza regolare direttamente la sua espressione o innescare la sua attivazione iniziale.