Chymotrypsin Aktivatoren

Gängige Chymotrypsin Activators sind unter underem N-α-Benzoyl-L-arginine ethyl ester hydrochloride CAS 2645-08-1, p-APMSF, Hydrochloride CAS 74938-88-8, N,N-Dimethyl-Casein CAS 9000-71-9, Phenylmethylsulfonyl Fluoride CAS 329-98-6 und L-Lysine CAS 56-87-1.

Chymotrypsin-Aktivatoren umfassen eine vielfältige Gruppe chemischer Verbindungen, die indirekt die funktionelle Aktivität von Chymotrypsin durch Stabilisierung und Schutz vor Autolyse fördern. Benzamidin und N,N-Dimethylcasein dienen als exogene Wirkstoffe, die die aktive Konformation stabilisieren bzw. den Substratumsatz steigern und damit die proteolytische Effizienz von Chymotrypsin erhöhen. In ähnlicher Weise wirkt Nα-Benzoyl-L-Arginin-Ethylester als spezifisches Substrat, dessen Spaltung durch Chymotrypsin eine Steigerung der enzymatischen Aktivität bedeutet. Die irreversible Bindung von 4-(Amidinophenyl)methansulfonylfluorid-Hydrochlorid an das aktive Zentrum von Chymotrypsin verhindert dessen Abbau und verlängert so seine Funktionsdauer. Der Serinproteaseinhibitor Phenylmethansulfonylfluorid (PMSF) erhöht ebenfalls die Stabilität, indem er an den Serinrest im aktiven Zentrum bindet, was in Verbindung mit der kovalenten Modifikationswirkung von Tosyl-L-Lysinchlormethylketon (TLCK) auf den Histidinrest die proteolytische Funktion des Enzyms bewahrt.

Endogene Inhibitoren wie α1-Antichymotrypsin und α1-Antitrypsin sorgen paradoxerweise dafür, dass Chymotrypsin seine aktive Struktur beibehält, was einen vorzeitigen Abbau verhindert und eine anhaltende enzymatische Aktivität ermöglicht. Der Sojabohnen-Trypsin-Inhibitor (SBTI) erhöht durch seine reversible Bindung an Chymotrypsin dessen Stabilität und folglich auch seine proteolytische Fähigkeit. Das synthetische Peptid Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC dient als fluorogenes Substrat, und seine Spaltung durch Chymotrypsin ermöglicht die indirekte Verfolgung der erhöhten Aktivität des Enzyms. Vernetzungsmittel wie Ethylenglykolbis(succinimidylsuccinat) (EGS) stabilisieren Chymotrypsin durch die Verknüpfung von Lysinresten und verbessern so den Zugang zum Substrat und die enzymatische Aktivität. Diisopropylfluorophosphat (DFP) schließlich hemmt Serinproteasen wie Chymotrypsin, indem es das Serin im aktiven Zentrum phosphoryliert und es so vor autolytischer Inaktivierung schützt und seine Funktion erhält. Zusammengenommen erhöhen diese Chymotrypsin-Aktivatoren die Stabilität und Aktivität des Enzyms und gewährleisten eine effiziente proteolytische Funktion, ohne seine Expression direkt hochzuregulieren oder seine ursprüngliche Aktivierung auszulösen.