La forskolina e l'IBMX aumentano i livelli intracellulari di cAMP, che a loro volta attivano la PKA. Questo enzima svolge un ruolo fondamentale nella fosforilazione delle proteine, un processo che può alterare lo stato funzionale di CDYL2. Su un altro fronte, il PMA agisce sulla protein chinasi C (PKC), che fosforila un'ampia gamma di proteine, tra cui potenzialmente CDYL2, modulandone l'attività. LY294002 e gli inibitori di MEK PD98059 e U0126 agiscono sulle vie PI3K/AKT e MAPK/ERK. Queste vie sono parte integrante della regolazione della fosforilazione delle proteine all'interno della cellula. Tale regolazione può portare ad alterazioni dell'attività di CDYL2. SB203580 e SP600125, inibendo rispettivamente p38 MAPK e JNK, influenzano la fosforilazione delle proteine a valle e quindi possono influire sullo stato di attività di CDYL2.
KN-93 ha come bersaglio CaMKII, una chinasi che risponde ai segnali di calcio all'interno della cellula e regola la fosforilazione delle proteine, influenzando potenzialmente l'attività di CDYL2. Attraverso un meccanismo diverso, l'acido okadaico assicura che le proteine rimangano fosforilate inibendo le fosfatasi PP1 e PP2A, il che può portare all'attivazione di CDYL2. L'anisomicina stimola le protein chinasi attivate dallo stress, che possono indirettamente portare alla fosforilazione e alla conseguente attivazione di CDYL2. La tricostatina A adotta un approccio epigenetico, alterando i modelli di espressione genica attraverso l'inibizione dell'istone deacetilasi, che può avere un impatto più ampio sulla composizione proteica della cellula, compresa quella di CDYL2.
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