Cdc37L1は、様々なプロテインキナーゼのフォールディングと成熟において、HSP90コシャペロンとして重要な役割を果たしている。Cdc37L1の機能的活性は、細胞内のcAMPレベルを上昇させる化合物によって増強することができ、それによってPKAなどのプロテインキナーゼが活性化され、Cdc37L1の活性がリン酸化されて増幅される可能性がある。ある種のcAMPアナログは、特にPKAを直接活性化することに長けており、Cdc37L1の機能を増強するリン酸化現象を引き起こす。さらに、特定の化合物によってプロテインキナーゼCを活性化すると、リン酸化カスケードが刺激され、このコ・シャペロンの活性がさらに増強される。他の化学的手段による細胞内カルシウムレベルの上昇も、カルシウム依存性タンパク質の活性化に寄与し、Cdc37L1活性がアップレギュレートされるもう一つの道である。
リン酸化経路に加えて、Cdc37L1活性は、シャペロン活性に対する細胞の要求の変化によって間接的に影響を受ける可能性がある。HSP90と相互作用し、その機能を阻害する化合物は、クライアントタンパク質の安定化においてCdc37L1の役割を増加させる。このことは、プロテインキナーゼ活性の調節を伴うシグナル伝達経路にも当てはまり、特定のキナーゼを阻害すると、Cdc37L1の必要性と活性を上昇させる代償メカニズムが生じる可能性がある。さらに、ある種の化合物によってタンパク質のプレニル化が調節されると、プレニル化されていないタンパク質を安定化させるために、Cdc37L1のシャペロン機能により大きく依存することになる。
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