A catepsina D é uma protease aspártica lisossómica, uma enzima que desempenha um papel fundamental na degradação das proteínas intracelulares. Os lisossomas, os organelos celulares onde reside a catepsina D, são responsáveis pela degradação e reciclagem de vários substratos no interior da célula. A catepsina D é única na família das catepsinas devido à sua atividade de protease aspártica, enquanto a maioria das outras catepsinas são cisteína proteases. Esta enzima está envolvida em vários processos fisiológicos, incluindo a ativação e a degradação de enzimas, o processamento de hormonas e de factores de crescimento e a degradação de proteínas em determinadas condições.
Os inibidores da catepsina D são moléculas concebidas para visar especificamente e reduzir a atividade enzimática da catepsina D. Estes inibidores funcionam frequentemente ligando-se ao local ativo da enzima ou alterando a sua conformação, impedindo-a assim de interagir com os seus substratos proteicos. Dado o papel crucial da catepsina D no catabolismo das proteínas no lisossoma, a sua inibição pode ter efeitos profundos nos processos celulares.
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