Inhibiteurs CapZ-α
Les inhibiteurs communs de CapZ-α comprennent notamment la cytochalasine D CAS 22144-77-0, la latrunculine A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, le jasplakinolide CAS 102396-24-7, la phalloïdine CAS 17466-45-4 et le chlorhydrate de ML-7 CAS 110448-33-4.
Les classes chimiques connues sous le nom d'inhibiteurs de CapZ-α comprennent des composés qui influencent la dynamique de l'actine, ce qui peut indirectement affecter la fonction de CapZ-α. CapZ-α joue un rôle essentiel dans le coiffage des extrémités barbelées des filaments d'actine, une action essentielle pour réguler la polymérisation de l'actine et maintenir l'intégrité structurelle des cellules. Les inhibiteurs répertoriés, bien qu'ils ne ciblent pas directement CapZ-α, exercent leurs effets en modulant l'assemblage et la stabilité des filaments d'actine ou en interagissant avec d'autres protéines liant l'actine. Par exemple, la cytochalasine D et la latrunculine A se lient directement aux filaments d'actine et aux monomères, respectivement, perturbant le processus de polymérisation et réduisant potentiellement la nécessité de l'activité de CapZ-α. Le swinholide A, en sectionnant les filaments d'actine, et le jasplakinolide, en stabilisant les filaments, modifient l'équilibre de la polymérisation et de la dépolymérisation de l'actine, ce qui a un impact sur la fonction de la CapZ-α.
Les inhibiteurs de CapZ-α ciblent les nucléateurs d'actine tels que le complexe Arp2/3 et les formines, influençant ainsi indirectement la formation de nouveaux filaments d'actine que CapZ-α coifferait. De même, les inhibiteurs des protéines qui régulent la dynamique de l'actine ciblent respectivement MLCK et ROCK, ainsi que la blebbistatine, un inhibiteur de la myosine II, peuvent modifier le cytosquelette d'actine. Ces altérations peuvent modifier les exigences cellulaires pour le coiffage médié par CapZ-α. Ces composés modulent collectivement le cytosquelette d'actine, influençant ainsi indirectement la fonctionnalité de CapZ-α sans se lier directement à la protéine elle-même ou la modifier. Les interactions de ces produits chimiques avec la dynamique de l'actine permettent de mieux comprendre la régulation indirecte de l'activité de CapZ-α et soulignent la complexité du ciblage de fonctions protéiques spécifiques par le biais du réseau du cytosquelette d'actine.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
La cytochalasine D se lie aux extrémités en croissance des filaments d'actine, empêchant la poursuite de la polymérisation et entraînant la dépolymérisation. Bien qu'elle ne cible pas directement CapZ-α, en coiffant l'extrémité barbelée, elle peut imiter la fonction de CapZ-α, donc potentiellement entrer en compétition avec elle et diminuer indirectement son activité de coiffage sur les nouveaux filaments. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
La latrunculine A se lie à la G-actine monomérique, la séquestre et empêche sa polymérisation en F-actine. Avec moins de G-actine disponible pour l'élongation des filaments, le rôle de CapZ-α dans le coiffage des extrémités barbelées des filaments d'actine peut être indirectement affecté puisqu'il y a moins de filaments nécessitant un coiffage. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Le jasplakinolide stabilise les filaments d'actine et favorise leur assemblage. Il n'inhibe pas directement CapZ-α, mais en stabilisant les filaments, il peut réduire le taux de renouvellement des extrémités des filaments d'actine, réduisant ainsi potentiellement la nécessité de la fonction de coiffe de CapZ-α. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
La phalloïdine se lie à la F-actine et la stabilise, empêchant la dépolymérisation des filaments. Bien qu'il ne s'agisse pas d'un inhibiteur direct de CapZ-α, la stabilisation des filaments d'actine peut réduire la plage dynamique dans laquelle CapZ-α opère, étant donné que moins d'extrémités barbelées libres seraient disponibles pour l'encapsulation. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
ML-7 est un inhibiteur de la chaîne légère de myosine kinase (MLCK). Il affecte la contractilité actine-myosine et peut indirectement influencer la tension et la dynamique des filaments d'actine, ce qui peut modifier les exigences de l'activité de coiffage de CapZ-α. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Y-27632 est un inhibiteur de la protéine kinase associée à Rho (ROCK), qui joue un rôle dans l'organisation du cytosquelette d'actine. En inhibant ROCK, Y-27632 peut entraîner des changements dans la dynamique de l'actine et potentiellement réduire le besoin cellulaire de l'action de CapZ-α. | ||||||
(S)-(−)-Blebbistatin | 856925-71-8 | sc-204253 sc-204253A sc-204253B sc-204253C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $71.00 $260.00 $485.00 $949.00 | ||
La blebbistatine est un inhibiteur de la myosine II et affecte la contraction musculaire et la motilité cellulaire en interférant avec l'interaction myosine-actine. La réduction des interactions actine-myosine peut entraîner des changements dans la dynamique des filaments d'actine, ce qui pourrait indirectement influencer l'activité de CapZ-α. | ||||||
BEZ235 | 915019-65-7 | sc-364429 | 50 mg | $207.00 | 8 | |
SMIFH2 est un inhibiteur de la famille des protéines formines, qui sont impliquées dans la nucléation et l'élongation de l'actine. L'inhibition de la formine peut entraîner une diminution de l'élongation des filaments, ce qui peut réduire la nécessité de la fonction de coiffe de CapZ-α. | ||||||