CapZ-α2 Activateurs

Les activateurs communs de la CapZ-α2 comprennent notamment le Jasplakinolide CAS 102396-24-7, la Cytochalasine D CAS 22144-77-0, la Phalloïdine CAS 17466-45-4, la Latrunculine A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6 et le Chlorure de calcium anhydre CAS 10043-52-4.

CapZ-α2, une sous-unité du complexe protéique CapZ, est un composant essentiel du cytosquelette d'actine des cellules eucaryotes. CapZ, également connu sous le nom de F-actin capping protein, est un hétérodimère composé de deux sous-unités: α et β, avec de multiples isoformes de chacune d'entre elles, y compris CapZ-α2. Ce complexe protéique est exprimé de façon ubiquitaire et se localise à l'extrémité à croissance rapide (extrémité barbelée) des filaments d'actine, où il remplit la fonction cruciale de régulation de l'assemblage et du désassemblage des filaments d'actine.

Le rôle principal de CapZ-α2 est de se lier aux extrémités barbelées des filaments d'actine, empêchant ainsi l'ajout ou la perte de monomères d'actine à cette extrémité du filament. Cette activité de coiffage est vitale pour maintenir la stabilité et la longueur des filaments d'actine, qui sont essentiels pour divers processus cellulaires, notamment la motilité, la forme, la division et la contraction musculaire des cellules. En contrôlant la dynamique du cytosquelette d'actine, CapZ-α2 influence indirectement ces fonctions cellulaires. La régulation de CapZ-α2, et donc de l'activité de CapZ, est complexe et implique diverses voies de signalisation qui modulent sa capacité de coiffage en réponse aux besoins cellulaires. La phosphorylation, la liaison des phosphoinositides et les interactions avec d'autres protéines de liaison à l'actine peuvent toutes affecter la fonction de CapZ, en favorisant ou en inhibant sa capacité de coiffage.