Activadores como o fator de crescimento epidérmico e o fator de crescimento semelhante à insulina 1 ligam-se a receptores tirosina-quinases, desencadeando uma cascata de eventos de fosforilação que permeiam o meio celular para ajustar as actividades das proteínas. Estas cascatas são complexas, com o potencial de alterar numerosas funções proteicas, quer aumentando a sua atividade, quer alterando a sua interação com outros componentes celulares. Dentro desta classe, alguns membros actuam como miméticos ou inibidores para criar alterações no ambiente celular que afectam indiretamente a atividade das proteínas. O dibutiril-AMP actua como um análogo do AMP cíclico, activando a PKA e provocando efeitos de grande amplitude nas proteínas que respondem à via dependente do AMPc. Do mesmo modo, o ortovanadato de sódio actua preservando o estado fosforilado das proteínas, mantendo indiretamente as suas conformações activas através da inibição da atividade da fosfatase.
Outros compostos, como a tricostatina A e o ácido retinóico, actuam a nível genómico, alterando os padrões de expressão dos genes e conduzindo potencialmente a um aumento ou diminuição da produção de proteínas, o que modula indiretamente a sua atividade na célula. Em contrapartida, agentes como o PMA activam a proteína quinase C, que, por sua vez, pode fosforilar uma série de proteínas celulares, modulando assim várias vias de sinalização e processos celulares. Além disso, o impacto destes activadores estende-se à modulação dos níveis de cálcio intracelular, como exemplificado pela tapsigargina, que perturba o armazenamento de cálcio e ativa elementos que respondem ao cálcio no interior da célula. A anisomicina, através da sua ação nas vias MAPK, e a ciclosporina A, através da sua inibição da calcineurina, ilustram ainda a diversidade de mecanismos através dos quais estes produtos químicos podem exercer a sua influência na atividade proteica, visando cada um deles diferentes aspectos da sinalização e regulação celular.
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