C2orf55の化学的活性化因子は様々な方法でこのタンパク質と結合することができ、それぞれが機能的活性化につながる明確な生化学的相互作用を持つ。硫酸マグネシウムと硫酸亜鉛はC2orf55に結合し、その構造を安定化し、酵素活性や結合効率を高める構造変化を引き起こす。これらのイオンは、C2orf55を含む多くのタンパク質の適切な機能にしばしば必要とされる必須補酵素として機能することができるため、特にこの作用に長けている。同様に、塩化カルシウムはカルシウムイオンを導入することによって作用する。カルシウムイオンは、細胞内シグナル伝達経路における二次メッセンジャーとしてよく知られている。これらのイオンはC2orf55に結合し、その活性化を可能にする構造変化を引き起こすと考えられる。並行して、フッ化ナトリウムはリン酸基を模倣してC2orf55に結合することができる。この相互作用はタンパク質の構造変化を引き起こし、活性化を促進する。
オルトバナジン酸ナトリウムは、リン酸化酵素を阻害することにより、C2orf55の活性状態の維持に貢献する。この化学物質は本質的にC2orf55をリン酸化された、つまり活性化された状態に固定する。フォルスコリンは、細胞内のcAMPレベルを上昇させることで知られ、プロテインキナーゼのカスケードを活性化する。ATPは細胞内で普遍的なリン酸基供与体であり、C2orf55との相互作用により、タンパク質の活性化の一般的なメカニズムであるリン酸化が起こる。塩化マンガン(II)もマンガンイオンを供給することによって、タンパク質の活性化に必要な構造再配列を引き起こすことができる。スペルミジンは、C2orf55を阻害している可能性のあるタンパク質を除去するオートファジー過程を促進し、それによってC2orf55が活性化できるようにするというユニークな役割を持つ。塩化リチウムは、C2orf55のリン酸化につながるような形で細胞内シグナル伝達に影響を与え、活性化を促進する。最後に、NAD+はC2orf55に結合し、タンパク質の機能を活性化する構造変化を引き起こす可能性がある。これらの化学物質はそれぞれ、タンパク質の構造的あるいは制御的な構成要素に直接あるいは間接的に関与することにより、C2orf55を活性状態に維持するのに役立っている。
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