Los inhibidores alostéricos se unen a una proteína en un lugar distinto del sitio activo, induciendo cambios conformacionales que dan lugar a una reducción de la actividad de la proteína. Este tipo de inhibición es especialmente sutil, ya que no impide la unión del sustrato, sino que disminuye la capacidad de la proteína para realizar su función. Otra clase crítica son los inhibidores competitivos del ATP, que predominan en la inhibición de las quinasas. Las quinasas son enzimas que transfieren grupos fosfato de moléculas de alta energía, como el ATP, a sustratos específicos, un proceso conocido como fosforilación. Los inhibidores competitivos del ATP imitan la estructura del ATP, uniéndose al bolsillo de unión al ATP de la cinasa e impidiendo su interacción con el sustrato genuino. Esta inhibición es especialmente relevante para las proteínas que dependen de la fosforilación para su activación o inactivación.
Los inhibidores del proteasoma representan una estrategia diferente, dirigida a la maquinaria de degradación de proteínas de la célula. Al inhibir el proteasoma, estas sustancias químicas pueden provocar una acumulación de proteínas, incluidas posiblemente las mal plegadas o dañadas, lo que conduce a una disminución de la función celular y a un efecto indirecto en varias vías, incluidas potencialmente las que implican a C2orf53. La inhibición del proteasoma puede reducir la degradación de una amplia gama de proteínas celulares, lo que podría afectar a la funcionalidad del C2orf53. Los quelantes de metales son compuestos que se unen fuertemente a los iones metálicos, secuestrándolos eficazmente del entorno celular. Dado que muchas proteínas, incluidas las enzimas, necesitan cofactores metálicos para su actividad, los quelantes pueden inhibir estas proteínas privándolas de los iones metálicos esenciales. Los inhibidores peptídicos son secuencias cortas de aminoácidos diseñadas para imitar la parte de una proteína que interactúa con otra molécula. Pueden actuar como inhibidores competitivos al unirse al sitio activo o al sitio alostérico, impidiendo que la proteína interactúe con sus socios.
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