Les inhibiteurs de kinases, tels que la staurosporine et l'U0126, peuvent empêcher les événements de phosphorylation qui sont essentiels pour la régulation de la fonction des protéines et des voies de signalisation. Si le C17orf48 est régulé par la phosphorylation, ces inhibiteurs peuvent réduire efficacement son activité. L'état énergétique cellulaire et les voies métaboliques sont également des domaines d'influence potentiels. Des produits chimiques tels que le LY294002 et la Wortmannine ciblent la voie PI3K/AKT, un axe critique dans la régulation de la survie, du métabolisme et de la croissance des cellules. La perturbation de cette voie peut entraîner des changements dans les fonctions cellulaires dans lesquelles C17orf48 peut être impliqué. De même, l'utilisation de 2-Deoxy-D-glucose peut compromettre la voie glycolytique, affectant potentiellement les protéines associées au métabolisme cellulaire.
Le processus d'autophagie, qui est crucial pour l'homéostasie cellulaire et le renouvellement des protéines, est une autre cible. Des composés comme la rapamycine et la bafilomycine A1 modulent respectivement l'autophagie et la fonction lysosomale. Une telle modulation peut avoir de vastes implications pour les pools de protéines cellulaires, y compris C17orf48, en particulier s'il s'agit d'une protéine soumise à un renouvellement par ces voies. En outre, les inhibiteurs des chaperons moléculaires, tels que le 17-AAG, qui cible Hsp90, peuvent déstabiliser les protéines clientes et affecter les processus de repliement des protéines qui pourraient être vitaux pour le bon fonctionnement de C17orf48.
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