Adenosin-3',5'-cyclisches Monophosphat, ein allgegenwärtiger sekundärer Botenstoff, kann die Proteinkinase A aktivieren und damit eine Phosphorylierungskaskade in Gang setzen, die die Funktion verschiedener Proteine verändern kann. Epigallocatechingallat, das mehr als nur ein Antioxidans ist, hat die Fähigkeit, den NF-κB-Signalweg zu beeinflussen, wodurch die Aktivität zahlreicher Proteine beeinträchtigt werden kann. Natriumbutyrat und Curcumin sind Verbindungen, die die Genexpression durch Interaktion mit der epigenetischen Maschinerie oder durch Modulation wichtiger Zellsignalwege wie MAPK verändern. Diese Veränderungen der Genexpression oder Proteinmodifikation können weitreichende Auswirkungen auf die Proteinaktivität haben. Resveratrol, das SIRT1 aktiviert, und Ionomycin, das sich auf den intrazellulären Kalziumspiegel auswirkt, sind Beispiele für die verschiedenen Strategien, mit denen zelluläre Funktionen reguliert werden können, indem die Aktivität von Proteinen entweder direkt oder indirekt beeinflusst wird.
Die Aktivierung der Proteinkinase C durch Phorbolester wie PMA veranschaulicht einen weiteren Weg der Proteinmodulation, während Inhibitoren wie LY294002 und PD98059, die auf wichtige Signalknoten wie PI3K und MEK abzielen, die Verflechtung zellulärer Signalwege und ihre kollektive Auswirkung auf die Proteinfunktion unterstreichen. Die Komplexität dieser Signalwege wird auch durch Wirkstoffe wie SP600125 und SB203580 verdeutlicht, die die JNK- und p38-MAPK-Signalwege modulieren und einen Einblick geben, wie sich Signalspezifität in unterschiedliche Proteinaktivität umsetzen kann. Schließlich signalisiert die Hemmung von mTOR durch Rapamycin ein tiefgreifendes Zusammenspiel zwischen Zellwachstum, Proteinsynthese und Aktivitätsregulierung.
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