β-glucuronidase Substraten

4-Methylumbelliferyl-β-D-glucuronid dient als Substrat für beta-Glucuronidase und wird hydrolysiert, um ein fluoreszierendes Produkt freizusetzen. Seine einzigartige Struktur mit einem Methylumbelliferon-Anteil ermöglicht spezifische Wechselwirkungen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms, wodurch die Substraterkennung verbessert wird. Die Verbindung weist eine ausgeprägte Reaktionskinetik auf, die durch einen schnellen Umsatz und einen messbaren Fluoreszenzanstieg gekennzeichnet ist und die Echtzeitüberwachung der enzymatischen Aktivität in verschiedenen biochemischen Assays erleichtert.

Naphthol AS-BI β-D-Glucuronid fungiert als Substrat für beta-Glucuronidase und wird durch enzymatische Spaltung in Naphthol umgewandelt, das an weiteren Reaktionen teilnehmen kann. Seine Struktur begünstigt eine effektive Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms und beeinflusst die Reaktionsgeschwindigkeit und -spezifität. Die hydrophile Natur der Verbindung verbessert die Löslichkeit, während ihre einzigartigen chromophoren Eigenschaften einen kolorimetrischen Nachweis ermöglichen, wodurch sie sich für verschiedene analytische Anwendungen eignet.

p-Nitrophenyl-β-D-glucuronid dient als Substrat für beta-Glucuronidase und erleichtert die Freisetzung von p-Nitrophenol bei der enzymatischen Hydrolyse. Der aromatische Ring der Verbindung verstärkt die Wechselwirkung mit dem Enzym und fördert so eine effiziente Katalyse. Seine ausgeprägten elektronischen Eigenschaften tragen zu einer messbaren Farbänderung bei, die kinetische Studien ermöglicht. Darüber hinaus erhöht die Glucuronidkomponente die Löslichkeit in wässriger Umgebung, was vielseitige Versuchsbedingungen und eine verbesserte Reaktionsdynamik ermöglicht.

6-Chlor-3-indolyl-β-D-glucuronid Cyclohexylammoniumsalz wirkt als Substrat für beta-Glucuronidase und weist einzigartige strukturelle Merkmale auf, die die Enzymaffinität erhöhen. Das Indolringsystem bietet eine planare Struktur, die π-π-Stapelwechselwirkungen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms erleichtert. Diese Verbindung weist bei der Hydrolyse ausgeprägte Fluoreszenzeigenschaften auf, die eine Echtzeitüberwachung der enzymatischen Aktivität ermöglichen. Ihre Glucuronidbindung gewährleistet Stabilität bei verschiedenen pH-Werten und optimiert die Reaktionskinetik.

5-Brom-6-chlor-3-indolyl-β-D-glucuronid-Cyclohexylammoniumsalz dient als selektives Substrat für beta-Glucuronidase, das sich durch seinen halogenierten Indolteil auszeichnet, der die Bindungsdynamik des Enzyms beeinflusst. Das Vorhandensein des Bromatoms erhöht die Elektronendichte und fördert den nukleophilen Angriff während der Hydrolyse. Das einzigartige Löslichkeitsprofil dieser Verbindung ermöglicht eine wirksame Interaktion in verschiedenen Umgebungen, während ihre strukturelle Starrheit zu gleichmäßigen Reaktionsgeschwindigkeiten beiträgt, was sie zu einem zuverlässigen Indikator für die enzymatische Aktivität macht.

6-Brom-2-naphthyl-β-D-glucuronid fungiert als Substrat für beta-Glucuronidase und weist eine Naphthylgruppe auf, die die hydrophoben Wechselwirkungen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms verstärkt. Die Bromsubstitution moduliert die elektronischen Eigenschaften und ermöglicht einen günstigeren Übergangszustand während der enzymatischen Hydrolyse. Seine ausgeprägte Stereochemie und räumliche Anordnung fördern spezifische Enzym-Substrat-Wechselwirkungen, was zu einer effizienten Reaktionskinetik und einem zuverlässigen Nachweis der enzymatischen Aktivität in verschiedenen Assays führt.

4-Methylumbelliferyl-β-D-Glucuronidtrihydrat dient als Substrat für beta-Glucuronidase und zeichnet sich durch seine fluoreszierende 4-Methylumbelliferon-Einheit aus. Diese Struktur ermöglicht eine erhöhte Empfindlichkeit bei enzymatischen Assays, da die Spaltung durch beta-Glucuronidase ein stark fluoreszierendes Produkt freisetzt. Die Löslichkeit der Verbindung in wässriger Umgebung und ihre Fähigkeit, sich unter enzymatischer Einwirkung schnell zu hydrolysieren, tragen zu ihrer Wirksamkeit bei der Überwachung der Enzymaktivität bei und zeigen eine ausgeprägte Reaktionsdynamik.

Das Natriumsalz der 5-Brom-4-chlor-3-indoxyl-β-D-glucuronsäure dient als Substrat für die beta-Glucuronidase und weist eine chromogene Indoxylgruppe auf, die unter Bildung eines farbigen Produkts hydrolysiert wird. Diese Umwandlung zeichnet sich durch ihre Spezifität aus, da die einzigartige halogenierte Struktur der Verbindung die Bindungsaffinität und Reaktionskinetik des Enzyms beeinflusst. Die Stabilität der Verbindung bei verschiedenen pH-Werten erhöht ihre Nützlichkeit in enzymatischen Assays und liefert klare visuelle Indikatoren für die enzymatische Aktivität.

XGLUC, Natriumsalz, dient als Substrat für beta-Glucuronidase und zeichnet sich durch seine einzigartige Glucuronsäurekomponente aus, die spezifische Enzyminteraktionen erleichtert. Die Verbindung weist eine ausgeprägte Reaktionskinetik auf, mit einer bemerkenswerten Neigung zur Hydrolyse unter enzymatischen Bedingungen, was zur Freisetzung eines nachweisbaren Chromophors führt. Seine Löslichkeit und Stabilität in einer Reihe von Ionenstärken verbessern seine Leistung in biochemischen Assays und ermöglichen eine präzise Überwachung der Enzymaktivität.

Phenyl-β-D-glucuronid fungiert als Substrat für beta-Glucuronidase und weist eine phenolische Struktur auf, die seine Affinität für das aktive Zentrum des Enzyms erhöht. Diese Verbindung wird hydrolysiert, was zur Freisetzung von Phenolderivaten führt, die quantitativ analysiert werden können. Seine einzigartige sterische Konfiguration beeinflusst die Reaktionsgeschwindigkeiten, während seine Löslichkeit in verschiedenen Lösungsmitteln unterschiedliche experimentelle Bedingungen unterstützt, was es zu einem vielseitigen Werkzeug für die Untersuchung von Glucuronidierungswegen macht.