ATP9BL Attivatori

I comuni attivatori dell'ATP9BL includono, ma non solo, la forskolina CAS 66575-29-9, l'8-bromoadenosina 3',5'-monofosfato ciclico CAS 76939-46-3, l'IBMX CAS 28822-58-4, la cilostamide (OPC 3689) CAS 68550-75-4 e il Rolipram CAS 61413-54-5.

La probabile ATPasi IIB di trasporto dei fosfolipidi è un membro della famiglia delle ATPasi di tipo P, proteine di membrana note per trasportare ioni e lipidi attraverso le membrane cellulari utilizzando l'energia contenuta nell'idrolisi dell'ATP. Questa particolare ATPasi, come suggerisce il nome, è coinvolta nella traslocazione dei fosfolipidi da un foglietto all'altro del bilayer di membrana, un processo comunemente chiamato "flipping" (capovolgimento). Queste ATPasi svolgono un ruolo cruciale nel mantenere la distribuzione asimmetrica dei fosfolipidi nel bilayer lipidico, essenziale per vari processi cellulari come la formazione delle vescicole, la coagulazione del sangue e l'apoptosi. La distribuzione asimmetrica dei lipidi, soprattutto nella membrana plasmatica, contribuisce alla curvatura della membrana e influisce sull'interazione con le proteine e altri componenti cellulari. È inoltre fondamentale nel processo di segnalazione cellulare.

La probabile ATPasi IIB di trasporto dei fosfolipidi ha probabilmente una struttura simile a quella di altre ATPasi di tipo P, con domini transmembrana che formano il percorso per il movimento del substrato e domini citoplasmatici che legano e idrolizzano l'ATP per guidare il processo di trasporto. Questi enzimi sono caratterizzati da un sito di autofosforilazione conservato, in cui un residuo aspartato conservato nel sito attivo viene transitoriamente fosforilato durante il ciclo di trasporto. Queste ATPasi sono anche note per la loro specificità nella selezione del substrato lipidico, che può includere fosfatidilserina, fosfatidiletanolamina e talvolta fosfatidilcolina. L'attività di questi enzimi è strettamente regolata da vari fattori, tra cui la composizione lipidica della membrana, la presenza di specifici microdomini lipidici e le interazioni con altre proteine.