Date published: 2025-11-5

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ART2A Inhibidores

Los inhibidores comunes de ART2A incluyen, entre otros, Nicotinamida CAS 98-92-0, 3-Aminobenzamida CAS 3544-24-9, Isoniazida CAS 54-85-3, Sirtinol CAS 410536-97-9 y Teofilina CAS 58-55-9.

Los inhibidores de ART2A son una clase de compuestos químicos que se dirigen específicamente e inhiben la actividad enzimática de la ADP-ribosiltransferasa 2A (ART2A), una enzima implicada en el proceso de modificación postraduccional conocido como ADP-ribosilación. La ART2A, como otros miembros de la familia de las ADP-ribosiltransferasas, cataliza la transferencia de ADP-ribosa del dinucleótido de nicotinamida adenina (NAD⁺) a proteínas diana específicas, modificando a menudo los residuos de arginina. Esta modificación puede regular la función de las proteínas, incluyendo su estabilidad, actividad e interacciones con otros componentes celulares. Los inhibidores de la ART2A interfieren en este proceso bloqueando la capacidad de la enzima para catalizar la ADP-ribosilación, impidiendo así la modificación de las proteínas diana.La inhibición de la ART2A puede tener amplios efectos sobre la señalización celular y la función de las proteínas. Al inhibir la actividad de ART2A, estos compuestos interrumpen la adición de unidades de ADP-ribosa a sustratos proteicos específicos, alterando potencialmente su estructura, localización o interacciones dentro de la célula. Esto puede repercutir en numerosas vías celulares, ya que la ADP-ribosilación es un regulador clave de procesos como la transducción de señales, las interacciones proteína-proteína y la comunicación celular. Los inhibidores de ART2A son valiosos en entornos de investigación, donde se utilizan para diseccionar el papel de la ADP-ribosilación en diversos procesos biológicos. Al dirigirse selectivamente a la ART2A, estos inhibidores ayudan a aclarar el papel de la enzima en la modulación de las funciones de las proteínas y proporcionan un medio para estudiar los intrincados mecanismos reguladores subyacentes a la ADP-ribosilación.

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