Amyloglucosidase Inibidores

Os inibidores comuns da amiloglucosidase incluem, entre outros, a acarbose CAS 56180-94-0, a castanospermina CAS 79831-76-8, a desoxinojirimicina CAS 19130-96-2, a voglibose CAS 83480-29-9 e o miglitol CAS 72432-03-2.

Os inibidores químicos da amiloglucosidase podem bloquear eficazmente a capacidade da enzima para catalisar a hidrólise do amido em glucose. Estes inibidores funcionam através da ligação competitiva ao local ativo da amiloglucosidase, um processo em que a estrutura do inibidor se assemelha muito à dos substratos naturais da enzima, como os oligossacáridos ou a glucose. A acarbose, por exemplo, é um composto que pode inibir a amiloglucosidase ao imitar a estrutura dos substratos do amido, obstruindo assim a capacidade da enzima de interagir com o seu verdadeiro alvo. Do mesmo modo, a Castanospermina e a Voglibose funcionam da mesma forma, ocupando o sítio ativo devido à sua semelhança estrutural com os substratos naturais, o que impede a enzima de catalisar a decomposição do amido.

Outros inibidores, como a 1-desoxinojirimicina e o miglitol, também inibem competitivamente a amiloglucosidase, ligando-se ao seu sítio ativo, onde são estruturalmente análogos à glucose. Esta ligação impede a conversão do amido em moléculas de glucose. A isofagomina, a salbostatina, a desoxymannojirimycin e a valienamina são inibidores adicionais que utilizam este mecanismo competitivo. Inserem-se no local ativo da amiloglucosidase, imitando a estrutura dos seus substratos, bloqueando assim a via de hidrólise do amido. Por outro lado, a swainsonina e o MDL 25637 actuam por semelhança com o estado de transição da reação enzimática ou com a estrutura dos oligossacáridos, respetivamente, inibindo eficazmente a função da amiloglucosidase. Estes inibidores demonstram coletivamente uma série de mimetizações estruturais que lhes permitem ligar-se competitivamente ao local ativo da enzima, impedindo a atividade enzimática normal de decompor o amido em glucose.