ACE抑制剂或血管紧张素转换酶抑制剂是一类独特的化合物,可与肾素-血管紧张素-醛固酮系统(RAAS)中的血管紧张素转换酶相互作用。这种酶对于调节血压和体液平衡至关重要。ACE抑制剂在调节血管紧张素I向血管紧张素II的转化中发挥着关键作用,后者是一种强效血管收缩剂和醛固酮分泌刺激剂。通过靶向ACE酶,这些抑制剂会影响RAAS的下游效应,包括控制血管收缩和体液潴留。
ACE抑制剂的作用在于与ACE酶的活性位点进行精细的相互作用,从而阻碍其将血管紧张素I转化为血管紧张素II的能力。这反过来又会导致血管扩张和醛固酮释放减少。ACE抑制剂的药理作用在于其能够缓解血管收缩,促进钠和水从体内排出。这类抑制剂能够影响心血管健康和血压调节,因此备受关注。ACE抑制剂的作用机制有助于人们更深入地了解激素信号通路之间的复杂相互作用,这些激素信号通路控制着血压、体液平衡和整体心血管功能。
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产品名称 | CAS # | 产品编号 | 数量 | 价格 | 应用 | 排名 |
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Trandolaprilat | 87679-71-8 | sc-474499 | 5 mg | $296.00 | ||
群多普利拉具有独特的分子特征,可增强其作为 ACE 的功能。其结构构象有利于与血管紧张素转换酶的活性位点发生特异性相互作用,促进底物的有效结合。该化合物的可逆抑制能力受其独特的立体特性影响,可在反应途径中实现动态平衡。此外,其极性官能团还能增强溶解能力,影响其在不同环境中的反应活性。 | ||||||
Zofenoprilat-d5 | 1217716-12-5 | sc-220412 | 1 mg | $430.00 | ||
作为一种 ACE 抑制剂,佐芬普利拉-d5 表现出与众不同的特性,其特点是能够通过多种非共价作用与酶形成稳定的复合物。氘同位素的存在增强了其动力学稳定性,使其能够与活性位点长时间相互作用。其独特的立体化学结构会影响底物结合的定向,而其极性官能团则有助于在各种环境中的溶解性和反应性,从而影响酶的动力学。 | ||||||
Zofenopril Calcium Salt | 81938-43-4 | sc-208496 | 10 mg | $533.00 | ||
钙盐佐芬普利作为ACE抑制剂具有独特的特性,主要体现在其能够与酶的活性位点形成稳定的复合物。其独特的立体化学结构使其能够与关键的氨基酸残基发生特定的相互作用,从而增强结合亲和力。该化合物的溶解度受其离子性质的影响,进而影响其在不同环境中的分布。此外,其与硫醇基的反应性可能会导致酶活性的调节,从而在生化途径中表现出动态行为。 | ||||||
Spirapril Hydrochloride | 94841-17-5 | sc-220131 | 10 mg | $360.00 | ||
盐酸司匹拉普利作为ACE抑制剂具有独特的性质,其特点在于它与酶的催化位点选择性结合。该化合物的结构构象有利于与周围氨基酸发生特定的氢键和疏水相互作用,从而优化其抑制效果。其两性离子的性质增强了其在水环境中的溶解度,从而影响其在酶促反应中的动力学行为。此外,司匹拉普利与金属离子的反应性可以改变酶的构象,从而影响其整体活性。 | ||||||
Zofenoprilat Sodium Salt | 1329569-13-2 | sc-220411 | 1 mg | $367.00 | ||
佐芬普利钠盐作为ACE抑制剂具有独特的性质,其特点是通过特定的氢键和疏水相互作用调节酶活性。其离子性质增强了在水环境中的溶解度,有利于快速扩散到靶点。该化合物的构象灵活性使其能够适应不同的活性位点几何结构,影响反应动力学并促进有效的底物竞争。这种动态行为凸显了其在酶调节中的作用。 | ||||||
N-(3-Mercapto-2-methylpropanoyl)glycine-d5 | 1184993-97-2 | sc-218937 | 1 mg | $330.00 | ||
作为一种 ACE 抑制剂,N-(3-巯基-2-甲基丙酰基)甘氨酸-d5 主要通过其硫醇基团与酶的活性位点发生共价作用,表现出与众不同的特性。这种化合物的同位素标记增强了它的稳定性和在生化试验中的追踪能力。它独特的立体构型影响了结合亲和力和选择性,而它与酶形成瞬时复合物的能力可以调节催化效率,从而突出了它在酶途径中的复杂作用。 | ||||||
N-Carboxymethyl-Phe-Leu-OH | 81109-85-5 | sc-295684 sc-295684A | 100 mg 500 mg | $539.00 $2140.00 | ||
N-Carboxymethyl-Phe-Leu-OH 作为 ACE 抑制剂具有独特的特性,其羧甲基基团可促进与酶活性位点的强氢键结合。该化合物的苯基和亮氨酸残基产生的疏水相互作用增强了结合的特异性。此外,它的构象灵活性允许在酶相互作用过程中进行动态调整,从而可能影响反应动力学并调节复杂生化环境中的酶活性。 |