Os inibidores químicos da proteína 3110037I16Rik podem modular a sua atividade, visando várias vias de sinalização e cinases que estão potencialmente envolvidas na sua regulação. A esturosporina é conhecida pela sua inibição de largo espetro das proteínas cinases e, como tal, pode inibir a atividade da 3110037I16Rik se a sua função for mediada pela atividade cinases ou pela regulação por fosforilação. Do mesmo modo, o LY294002 e a Wortmannin actuam como inibidores da PI3K, levando a uma diminuição da ativação da AKT. Se a 3110037I16Rik for regulada ou dependente da via de sinalização PI3K/AKT, estes inibidores podem reduzir eficazmente a sua atividade. Além disso, o PD98059 e o U0126 têm como alvo as enzimas MEK1 e MEK2, respetivamente, e, ao fazê-lo, podem reduzir a ativação da via ERK. Se a 3110037I16Rik funcionar a jusante da via MAPK/ERK, a utilização destes inibidores pode resultar numa diminuição da sua atividade.
Para influenciar ainda mais a atividade da 3110037I16Rik, o SB203580 e o SP600125 visam especificamente as vias p38 MAPK e JNK. Se a 3110037I16Rik for um componente a jusante ou for regulada por estas vias, a sua atividade pode ser inibida por estes inibidores selectivos. A rapamicina, um inibidor da mTOR, também pode diminuir a atividade da 3110037I16Rik se esta estiver envolvida em processos como a síntese proteica e a proliferação celular, que são controlados pela sinalização da mTOR. O PP2, que inibe as tirosina-quinases da família Src, pode diminuir a atividade do 3110037I16Rik se a sinalização da Src-quinase desempenhar um papel na sua regulação. O Y-27632 tem como alvo a via de sinalização Rho, inibindo seletivamente a ROCK, o que pode levar à inibição da 3110037I16Rik se esta for regulada pela dinâmica da via Rho/ROCK. O PD173074 e o ZM-447439, que são inibidores selectivos da tirosina quinase FGFR e das cinases Aurora, respetivamente, também podem inibir a atividade da 3110037I16Rik se esta estiver envolvida em vias de sinalização ou na regulação do ciclo celular mediada por estas cinases.
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