galectin-4 Anticorpo (C-6): sc-376263

As galectinas são uma família de lectinas animais solúveis de ligação a b-galactosídeos que modulam a adesão célula-a-célula e as interacções célula-matriz extracelular (ECM) e desempenham um papel na progressão tumoral, no splicing do pré-mRNA e na apoptose. Um membro desta família, a galectina-4, também conhecida por Gal-4, L36 ou LGALS4, está localizada no cromossoma humano 19q13.2. A proteína galectina-4 é composta por 323 aminoácidos e contém dois domínios homólogos de reconhecimento de hidratos de carbono (CRD) e todos os aminoácidos tipicamente conservados na família das galectinas. A expressão da galectina-4 está correlacionada com o potencial maligno do carcinoma hepatocelular humano (CHC) e é regulada de forma diferente em função do contacto célula-célula, dos factores de crescimento séricos, do crescimento celular e do estado de diferenciação celular. A expressão da galectina-4 é detectada em células epiteliais do cólon, do reto e do intestino, bem como nas linhas celulares HT29 e LS174T. A galectina-4 está subexpressa no cancro colorrectal e é preferencialmente regulada em células propensas à disseminação peritoneal.

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Referencias do galectin-4 Anticorpo (C-6):

1. Especificidade fina do domínio I da galectina-4 recombinante de tipo repetição em tandem do trato gastrointestinal do rato (G4-N).  |  Wu, AM., et al. 2002. Biochem J. 367: 653-64. PMID: 12133001
2. Expressão da galectina 4 no intestino delgado do rato durante o desenvolvimento pós-natal.  |  Niepceron, E., et al. 2004. Biochimie. 86: 115-8. PMID: 15016449
3. A reatividade induzida das células T CD4(+) intestinais com uma lectina de células epiteliais, a galectina-4, contribui para a exacerbação da inflamação intestinal.  |  Hokama, A., et al. 2004. Immunity. 20: 681-93. PMID: 15189734
4. Efeitos da polivalência dos glicótopos e das modificações naturais dos açúcares do grupo sanguíneo humano ABH/Lewis nos sacarídeos centrais terminados em Galbeta1 na ligação do domínio I da galectina-4 recombinante de tipo repetição em tandem do trato gastrointestinal do rato (G4-N).  |  Wu, AM., et al. 2004. Biochimie. 86: 317-26. PMID: 15194236
5. Cristalização e análise preliminar por difração de raios X do domínio de reconhecimento de hidratos de carbono N-terminal da galectina-4 do rato em complexo com lactose.  |  Krejciríková, V., et al. 2008. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 64: 665-7. PMID: 18607104
6. A estrutura do domínio N-terminal de reconhecimento de hidratos de carbono da galectina-4 do rato revela o mecanismo de reconhecimento de oligossacáridos.  |  Krejčiříková, V., et al. 2011. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 67: 204-11. PMID: 21358051
7. Os padrões de expressão sugerem que, apesar da considerável redundância funcional, as galectinas-4 e -6 desempenham papéis distintos no trato digestivo normal e danificado do rato.  |  Houzelstein, D., et al. 2013. J Histochem Cytochem. 61: 348-61. PMID: 23360694
8. A progressão metastática do cancro da próstata é mediada pela ligação autónoma da galectina-4-O-glicano às células cancerígenas.  |  Tsai, CH., et al. 2016. Cancer Res. 76: 5756-5767. PMID: 27485450
9. Purificação e caraterização do domínio N-terminal da galectina-4 do intestino delgado do rato.  |  Tardy, F., et al. 1995. FEBS Lett. 359: 169-72. PMID: 7867792
10. Dois domínios da galectina-4 do rato ligam-se a estruturas distintas das fronteiras intercelulares do epitélio colorrectal.  |  Wasano, K. and Hirakawa, Y. 1999. J Histochem Cytochem. 47: 75-82. PMID: 9857214

O anticorpo galectin-4 preferido é o Anticorpo galectin-4 (E-2): sc-271209.