Os inibidores químicos do ZSCAN12 podem afetar a sua função alterando o estado de fosforilação da proteína ou os seus factores reguladores. A forskolina, o IBMX e o Dibutiril-cAMP podem aumentar os níveis de cAMP nas células, o que ativa a proteína quinase A (PKA). A PKA é conhecida pelo seu papel na fosforilação de várias proteínas, incluindo as envolvidas na regulação de factores de transcrição como o ZSCAN12. Ao aumentar a fosforilação destes factores reguladores, a PKA pode aumentar a atividade do ZSCAN12. Em contrapartida, o IBMX actua inibindo as fosfodiesterases, o que leva a uma acumulação de AMPc e à subsequente ativação da PKA, afectando indiretamente a atividade do ZSCAN12.
Por outro lado, produtos químicos como o ácido ocadaico, a calicilina A e a cantharidina inibem as proteínas fosfatases, como a PP1 e a PP2A, levando a uma diminuição dos processos de desfosforilação na célula. Esta inibição resulta num estado de fosforilação mais elevado das proteínas celulares, que pode incluir as envolvidas na regulação da atividade do ZSCAN12. Os níveis elevados de fosforilação podem manter ou aumentar a atividade do ZSCAN12. Além disso, compostos como o PMA e a anisomicina activam diferentes cinases, nomeadamente a proteína quinase C (PKC) e as proteínas cinases activadas pelo stress (incluindo a JNK e a p38 MAPK), respetivamente. Estas cinases fosforilam uma vasta gama de substratos, influenciando potencialmente a atividade do ZSCAN12 através da modificação do estado de fosforilação das proteínas que interagem com o ZSCAN12 ou o regulam. O ácido fosfatídico, através do seu papel de segundo mensageiro lipídico, pode ativar a via de sinalização mTOR, o que também tem implicações na regulação dos factores de transcrição e pode influenciar a atividade funcional do ZSCAN12.
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