RPL24 Ativadores

Os activadores comuns do RPL24 incluem, entre outros, o PMA CAS 16561-29-8, o ácido okadaico CAS 78111-17-8, a forskolina CAS 66575-29-9, a anisomicina CAS 22862-76-6 e a calicilina A CAS 101932-71-2.

Os activadores químicos da RPL24 têm mecanismos de ação diversos, cada um com impacto no estado de fosforilação e na funcionalidade desta proteína ribossómica. Sabe-se que o 12-miristato 13-acetato de forbol (PMA), por exemplo, ativa diretamente a proteína quinase C (PKC), uma família de enzimas que são fundamentais na regulação da função de outras proteínas através da fosforilação. Uma vez activada pela PMA, a PKC pode ter como alvo a RPL24, adicionando grupos fosfato a esta proteína, o que pode melhorar o seu papel no ribossoma, facilitando uma síntese proteica mais eficaz. Da mesma forma, a forskolina actua a montante, activando a adenilato ciclase, que aumenta os níveis intracelulares de AMP cíclico (cAMP). O AMPc elevado ativa então a proteína quinase A (PKA), outra quinase que pode fosforilar a RPL24, promovendo assim a sua função no complexo ribossómico. A ionomicina aumenta os níveis de cálcio intracelular, o que, por sua vez, pode ativar cinases dependentes do cálcio capazes de fosforilar o RPL24 e modular a sua atividade no ribossoma.

Por outro lado, certos activadores químicos actuam através da inibição de fosfatases que normalmente desfosforilam o RPL24. O ácido ocadaico, a calicilina A e o Endothall inibem as proteínas fosfatases, como a PP1 e a PP2A. A inibição destas fosfatases impede a remoção dos grupos fosfato do RPL24, mantendo-o num estado fosforilado e ativo. Do mesmo modo, a cantaridina inibe as proteínas serina/treonina fosfatases, conduzindo a um aumento do nível de fosforilação do RPL24. Além disso, agentes como a anisomicina e a tapsigargina não visam diretamente as fosfatases, mas activam as proteínas quinases activadas pelo stress e perturbam a homeostase do cálcio, respetivamente, o que pode resultar na fosforilação e consequente ativação do RPL24. Estas diversas vias bioquímicas convergem para a modificação do RPL24, demonstrando os intrincados mecanismos reguladores que controlam a sua função na síntese de proteínas no ribossoma.