prefoldin 1 Ativadores

Os activadores comuns da pré-foldina 1 incluem, entre outros, a forskolina CAS 66575-29-9, o 8-bromo-cAMP CAS 76939-46-3, o rolipram CAS 61413-54-5, o IBMX CAS 28822-58-4 e o AICAR CAS 2627-69-2.

Os activadores da Prefoldina 1 englobam um conjunto diversificado de compostos químicos que amplificam indiretamente a atividade funcional da Prefoldina 1 através da modulação de várias vias de sinalização e processos celulares. A forskolina, o 8-Bromo-cAMP, o Rolipram e o IBMX são agentes que activam diretamente a adenilil ciclase ou inibem as fosfodiesterases, conduzindo a níveis elevados de AMPc intracelular. O aumento do AMPc ativa a proteína quinase A (PKA), que pode fosforilar uma variedade de substratos, influenciando potencialmente as proteínas que interagem com a Prefoldina 1 para aumentar o seu papel de chaperoning na assistência à dobragem adequada das proteínas do citoesqueleto. Do mesmo modo, o AICAR e a Metformina são activadores da proteína quinase activada por AMP (AMPK), o que pode levar a eventos de fosforilação que promovem indiretamente o papel da Prefoldina 1 na montagem de complexos proteicos. Os activadores da sirtuína, como o resveratrol, o ribosídeo de nicotinamida e o picetanol, podem levar à desacetilação das proteínas, o que pode ter um impacto positivo na função da prefoldina 1, garantindo a conformação e a montagem adequadas das proteínas.

Além disso, compostos como a espermidina e a rapamicina, que induzem a autofagia, podem aumentar a necessidade de atividade da prefoldina 1. Através da remoção de proteínas mal dobradas, estes activadores podem aumentar a procura das capacidades de chaperona da Prefoldina 1 para redobrar ou estabilizar proteínas recém-sintetizadas, especialmente durante a fase de recuperação pós-autofagia. Além disso, o lítio, ao inibir a GSK-3β, pode contribuir para a estabilização da infraestrutura do citoesqueleto. Embora não interaja diretamente com a Prefoldina 1, esta inibição pode aumentar a capacidade da proteína para suportar a dobragem das proteínas do citoesqueleto, mantendo um ambiente favorável para a sua atividade de chaperona.