Date published: 2025-9-14

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Z-Gly-Pro-OH (CAS 1160-54-9)

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Nomi alternativi:
Z-L-glycyl-L-proline
Numero CAS:
1160-54-9
Peso molecolare:
306.32
Formula molecolare:
C15H18N2O5
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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Lo Z-Gly-Pro-OH è un dipeptide ciclico, composto da due aminoacidi legati da un legame peptidico. Svolge un ruolo vitale in numerosi processi, attirando un'attenzione significativa nella ricerca scientifica. Le applicazioni della ricerca scientifica sullo Z-Gly-Pro-OH sono state diverse e di grande impatto. I ricercatori lo hanno utilizzato ampiamente per approfondire le strutture e le funzioni di proteine, peptidi ed enzimi. Inoltre, si è rivelato una risorsa preziosa nello studio delle membrane cellulari e delle vie di segnalazione, svelando intuizioni chiave sui processi cellulari. Inoltre, il contributo di Z-Gly-Pro-OH alla comprensione del DNA, dell'RNA e delle vie metaboliche non può essere trascurato. Per quanto riguarda il suo meccanismo d'azione, rimangono alcune incertezze. Tuttavia, si ipotizza che il dipeptide ciclico si leghi a proteine e peptidi specifici, innescando così una cascata di interazioni che regolano processi cellulari vitali. Ad esempio, è stato osservato che si lega ad alcuni enzimi, facilitando la catalisi della formazione di nuove molecole o la disgregazione di quelle esistenti.


Z-Gly-Pro-OH (CAS 1160-54-9) Referenze

  1. Il dominio beta-propulsore non catalitico della prolil oligopeptidasi potenzia la capacità catalitica del dominio peptidico.  |  Szeltner, Z., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 15000-5. PMID: 10747969
  2. Competenza dipendente dal substrato della triade catalitica della prolil oligopeptidasi.  |  Szeltner, Z., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 44597-605. PMID: 12228249
  3. Caratterizzazione del sito attivo di un'endopeptidasi post-prolinica di recente scoperta e potenzialmente importante, chiamata ZIP, mediante LC-UV-MS.  |  McMahon, G., et al. 2003. Analyst. 128: 670-5. PMID: 12866886
  4. Analoghi del tripeptide neuroprotettivo Gly-Pro-Glu (GPE): sintesi e relazioni struttura-attività.  |  Alonso De Diego, SA., et al. 2005. Bioorg Med Chem Lett. 15: 2279-83. PMID: 15837309
  5. Proprietà dell'omologo della prolil oligopeptidasi del Pyrococcus furiosus.  |  Juhász, T., et al. 2006. FEBS Lett. 580: 3493-7. PMID: 16714022
  6. Cambiamenti conformazionali indotti dal ligando nella prolil oligopeptidasi: un approccio cinetico.  |  Van Elzen, R., et al. 2017. Protein Eng Des Sel. 30: 217-224. PMID: 28062644
  7. Cianazione decarbossilativa a temperatura ambiente di acidi carbossilici mediante catalisi fotoredox e cianobenziodoxoloni: un meccanismo divergente rispetto all'alchinilazione.  |  Le Vaillant, F., et al. 2017. Chem Sci. 8: 1790-1800. PMID: 28451301
  8. Clostridium histolyticum collagenasi: sviluppo di nuovi substrati tio-estere, fluorogenici e depsipeptidici e di nuovi inibitori.  |  Vencill, CF., et al. 1985. Biochemistry. 24: 3149-57. PMID: 2992578
  9. Ciclobutilazione fotochimica di radicali centrati su C(sp3) guidata da strain-elease.  |  Ernouf, G., et al. 2020. Angew Chem Int Ed Engl. 59: 2618-2622. PMID: 31599038
  10. Studi sui requisiti di substrato, sulle proprietà cinetiche e sugli inibitori competitivi degli enzimi che catabolizzano il TRH nel cervello di ratto.  |  Busby, WH., et al. 1982. Brain Res. 242: 261-70. PMID: 6126250
  11. Studi NMR di un tetrapeptide libero e protetto, la glicil-L-prolilglicilglicina, in ambiente beta-turno.  |  Perly, B., et al. 1983. Biopolymers. 22: 1853-68. PMID: 6616010

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