La proteolisi mediata dall'ubiquitina richiede il trasferimento dell'ubiquitina (Ub) ai gruppi lisinici di alcune proteine cellulari selezionate, che potenziano la degradazione proteolitica di questi coniugati proteici da parte del 26S proteasoma. Le Ub-fusioni vengono scisse da proteasi di trasformazione specifiche per l'Ub (UBps) o, in alternativa, dalla via di degradazione delle Ub-fusioni (UFD). La via UBP ha come bersaglio il residuo di glicina C-terminale dell'Ub che è coinvolto nella formazione dei coniugati Ub, mentre le proteine UFD tagliano preferenzialmente le proteine coniugate Ub che contengono una sostituzione aminoacidica in corrispondenza di questo residuo di glicina. La proteina UFD1 è stata originariamente caratterizzata nel lievito S. cerevisiae e successivamente è stato identificato l'omologo umano UFD1 o UFD1L. In vitro, UFD1 attenua la degradazione delle fusioni Ub, che hanno un residuo di prolina o valina sostituito alla parte Gly76, attraverso la multiubiquitinazione selettiva della catena Ub del coniugato Ub. Mutazioni all'interno del gene UFD1 sono implicate nello sviluppo della sindrome CATCH22, caratterizzata da difetti cardiaci, palatoschisi e ipocalcemia, suggerendo che questa via proteolitica possa essere coinvolta nella progressione di questi difetti dello sviluppo.
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UFD1 Anticorpo (5e2) | sc-81630 | 200 µg/ml | $316.00 |