Anticorpo U2AF65 (D-8): sc-374333

SF3b è un complesso proteico associato a U2 snRNP essenziale per l'assemblaggio dello spliceosoma. SF3b contiene le proteine spliceosomiali SAPs 49, 130, 145 e 155. Le SAP 130, 145 e 155 si associano tra loro per formare un complesso presente negli estratti nucleari di HeLa. Le SAP 49 e 145 sono note per interagire direttamente tra loro. Inaspettatamente, l'interazione proteina-proteina SAP 49-SAP 145 richiede l'amino-terminio della SAP 49, che contiene due motivi di riconoscimento dell'RNA. SAP 49 e SAP 145 interagiscono direttamente sia con U2 snRNP sia con il pre-mRNA, il che suggerisce che questo complesso proteico svolge un ruolo nel legare U2 snRNP al sito di ramificazione. U2AF recluta SAP 49 nella sequenza del punto di diramazione durante le fasi iniziali dell'assemblaggio dello spliceosoma. U2AF esiste come eterodimero composto da U2AF65 e U2AF35 ed è necessario per lo splicing in vivo.

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Anticorpo U2AF65 (D-8) Riferimenti:

1. La regolazione dello splicing di Fas durante l'apoptosi precoce è legata al clivaggio di U2AF65 mediato dalla caspasi.  |  Izquierdo, JM. 2008. Mol Biol Cell. 19: 3299-307. PMID: 18508922
2. Conformazione in soluzione e caratteristiche termodinamiche del legame dell'RNA da parte del fattore di splicing U2AF65.  |  Jenkins, JL., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 33641-9. PMID: 18842594
3. Il dominio C-terminale dell'RNA polimerasi II promuove l'attivazione dello splicing attraverso il reclutamento di un complesso U2AF65-Prp19.  |  David, CJ., et al. 2011. Genes Dev. 25: 972-83. PMID: 21536736
4. Il legame di hnRNP H e U2AF65 ai rispettivi codici G e a un tratto di poliuridina collabora alla selezione N50-5'ss dell'esone N di REST nelle cellule H69.  |  Ortuño-Pineda, C., et al. 2012. PLoS One. 7: e40315. PMID: 22792276
5. Struttura, fosforilazione e legame con U2AF65 del dominio N-terminale del fattore di splicing 1 durante il riconoscimento del sito 3'-splice.  |  Zhang, Y., et al. 2013. Nucleic Acids Res. 41: 1343-54. PMID: 23175611
6. Le stechiometrie di U2AF35, U2AF65 e U2 snRNP rivelano nuove vie di assemblaggio degli spliceosomi precoci.  |  Chen, L., et al. 2017. Nucleic Acids Res. 45: 2051-2067. PMID: 27683217
7. Regolazione differenziale dello splicing di sFlt-1 da parte di U2AF65 e JMJD6 in cellule derivate dalla placenta e in cellule endoteliali.  |  Eddy, AC., et al. 2020. Biosci Rep. 40: PMID: 32039444
8. Sostituzioni associate al cancro nei motivi di riconoscimento dell'RNA di PUF60 e U2AF65 rivelano residui necessari per il corretto ripiegamento e la selezione del sito di splicatura 3'.  |  Kralovicova, J., et al. 2020. Cancers (Basel). 12: PMID: 32664474
9. Proprietà biochimiche di una nuova isoforma della proteina U2AF65 generata da splicing alternativo dell'RNA.  |  Ding, F., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 224: 675-83. PMID: 8713106
10. U2AF65 recluta una nuova proteina DEAD box umana necessaria per l'interazione U2 snRNP-branchpoint.  |  Fleckner, J., et al. 1997. Genes Dev. 11: 1864-72. PMID: 9242493

L'anticorpo U2AF65 preferito è l'anticorpo U2AF65 (MC3): sc-53942.