U-2 OS Cell Lysate: sc-2295

U-2 OS è una linea cellulare derivata da un sarcoma della tibia di una donna di 15 anni affetta da osteosarcoma. Questo lisato è ampiamente utilizzato nella ricerca sul cancro per studiare i meccanismi molecolari alla base dell'osteosarcoma, un tipo di tumore osseo. Le cellule U-2 OS presentano alterazioni genetiche ed epigenetiche caratteristiche, tra cui mutazioni nel gene TP53 e sovraespressione di oncogeni come c-Myc, rendendo il lisato prezioso per analizzare le vie di segnalazione coinvolte nella crescita, nella sopravvivenza e nelle metastasi del tumore. I ricercatori utilizzano il lisato cellulare U-2 OS per studiare l'espressione, la fosforilazione e l'interazione di proteine chiave coinvolte in percorsi come PI3K/AKT, Wnt/β-catenina e MAPK/ERK utilizzando tecniche come il western blotting, l'immunoprecipitazione e la spettrometria di massa. Questo lisato aiuta a esplorare le basi molecolari della proliferazione, della migrazione e dell'invasione delle cellule di osteosarcoma, esaminando i ruoli dei regolatori del ciclo cellulare, delle metalloproteinasi di matrice e delle molecole di adesione. Inoltre, il lisato cellulare U-2 OS viene utilizzato per studiare gli effetti di vari composti chimici su queste vie di segnalazione, fornendo approfondimenti sui processi cellulari che guidano la progressione dell'osteosarcoma. Confrontando i lisati di U-2 OS con quelli di osteoblasti normali, gli scienziati possono identificare alterazioni molecolari specifiche associate all'osteosarcoma, facendo progredire la ricerca sulla biologia del cancro e sulla trasduzione del segnale.

U-2 OS Cell Lysate Riferimenti:

1. Eventi di fosforilazione distinti regolano la repressione di E2F-4 mediata da p130 e p107.  |  Farkas, T., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 26741-52. PMID: 12006580
2. Rilevamento e identificazione di fattori di trascrizione come partner di interazione di alieni in vivo.  |  Kob, R., et al. 2007. Cell Cycle. 6: 993-6. PMID: 17438371
3. La profilazione con kinobead e LC-MS a colpo singolo identifica inibitori selettivi della PKD.  |  Golkowski, M., et al. 2017. J Proteome Res. 16: 1216-1227. PMID: 28102076
4. Le proteine affimer sono reagenti di affinità versatili e rinnovabili.  |  Tiede, C., et al. 2017. Elife. 6: PMID: 28654419
5. Identificazione di nuovi partner di interazione con la proteina PANDAR coinvolti nella regolazione dello splicing.  |  Pospiech, N., et al. 2018. Sci Rep. 8: 2798. PMID: 29434205
6. Le interazioni non steriche predicono l'andamento e le interazioni steriche l'offset della stabilità delle proteine nelle cellule.  |  Davis, CM. and Gruebele, M. 2018. Chemphyschem. 19: 2290-2294. PMID: 29877016
7. L'identificazione combinata di target proteomici e in silico rivela un ruolo della 5-Lipossigenasi nelle vie di segnalazione dello sviluppo.  |  Brand, S., et al. 2018. Cell Chem Biol. 25: 1095-1106.e23. PMID: 30251630
8. L'adesione cellulare può ridurre fortemente il legame del complesso accelerando la dissociazione.  |  Davis, CM. and Gruebele, M. 2021. J Phys Chem B. 125: 3815-3823. PMID: 33826329
9. Cooperazione di Stat2 e p300/CBP nella segnalazione indotta dall'interferone alfa.  |  Bhattacharya, S., et al. 1996. Nature. 383: 344-7. PMID: 8848048