Anticorpo TCP-1 ε (G-11): sc-515511

L'anticorpo TCP-1 ε (G-11) è un anticorpo monoclonale IgG1 di topo che rileva TCP-1 ε in campioni di topo, ratto e uomo attraverso applicazioni quali western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). TCP-1 ε è una subunità cruciale del complesso chaperonin containing TCP-1 (CCT), essenziale per il corretto ripiegamento delle proteine citosoliche, in particolare actine e tubuline. Il complesso CCT è composto da otto subunità distinte, ciascuna codificata da geni diversi, e TCP-1 ε svolge un ruolo significativo nel garantire che queste proteine raggiungano le loro conformazioni funzionali. Le funzioni di TCP-1 ε vanno oltre il ripiegamento delle proteine e riguardano processi cellulari come l'organizzazione citoscheletrica e la segnalazione cellulare, che sono fondamentali per mantenere l'integrità e la funzione cellulare. Le anomalie nell'espressione o nella funzione di TCP-1 ε possono portare a diverse malattie, tra cui i disturbi neurodegenerativi, evidenziando la necessità di studiare TCP-1 ε sia nella ricerca di base che in quella clinica. L'anticorpo anti-TCP-1 ε (G-11) è uno strumento prezioso per i ricercatori che esplorano gli intricati ruoli di TCP-1 ε nella biologia cellulare e nei meccanismi delle malattie.

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Anticorpo TCP-1 ε (G-11) Riferimenti:

1. Espressione alterata di chaperoni molecolari nel cervello di pazienti affetti dal morbo di Alzheimer.  |  Yoo, BC., et al. 2001. Biochem Biophys Res Commun. 280: 249-58. PMID: 11162507
2. Espressione differenziale dei chaperoni molecolari nel cervello dei pazienti con sindrome di Down.  |  Yoo, BC., et al. 2001. Electrophoresis. 22: 1233-41. PMID: 11358150
3. Una mutazione nella subunità epsilon del gene cytosolic chaperonin-containing t-complex peptide-1 (Cct5) causa una neuropatia sensoriale mutilante autosomica recessiva con paraplegia spastica.  |  Bouhouche, A., et al. 2006. J Med Genet. 43: 441-3. PMID: 16399879
4. Le subunità chaperonine CCT4 e CCT5 umane espresse in Escherichia coli formano omo-oligomeri biologicamente attivi.  |  Sergeeva, OA., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 17734-44. PMID: 23612981
5. Caratterizzazione biochimica dei mutanti delle proteine chaperonine CCT4 e CCT5 associati alla neuropatia sensoriale ereditaria.  |  Sergeeva, OA., et al. 2014. J Biol Chem. 289: 27470-80. PMID: 25124038
6. Meccanismi strutturali della soppressione dell'aggregazione dell'huntingtina mutante da parte del complesso CCT5 sintetico simile alla chaperonina, spiegati dalla tomografia crioelettronica.  |  Darrow, MC., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 17451-61. PMID: 25995452
7. Una nuova variante missenso CCT5 associata a una neuropatia motoria ad esordio precoce.  |  Antona, V., et al. 2020. Int J Mol Sci. 21: PMID: 33076433
8. Ruolo dell'asse miR-139-5p/CCT5 nel carcinoma epatocellulare: un'analisi bioinformatica.  |  Xu, J., et al. 2021. Int J Med Sci. 18: 3556-3564. PMID: 34522182
9. Anomalie istopatologiche muscolari in un paziente con una mutazione CCT5 che si prevede colpisca il dominio apicale della subunità chaperonina.  |  Scalia, F., et al. 2022. Front Mol Biosci. 9: 887336. PMID: 35720129
10. Istopatologia del muscolo scheletrico in una neuropatia motoria distale associata a una subunità CCT5 mutante: Indizi per sviluppi futuri per migliorare la diagnosi differenziale e la terapia personalizzata.  |  Scalia, F., et al. 2023. Biology (Basel). 12: PMID: 37237456

L'anticorpo TCP-1 ε preferito è l'anticorpo TCP-1 ε (G-3): sc-376188.