Anticorpo TCP-1 α (22b): sc-53451

L'anticorpo TCP-1 α (22b) è un anticorpo monoclonale IgG2a di ratto che rileva TCP-1 α in campioni di topo, ratto e uomo attraverso applicazioni come il western blotting (WB), l'immunoprecipitazione (IP) e il test di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). TCP-1 α è una subunità cruciale del complesso chaperonin containing TCP-1 (CCT), che è essenziale per il corretto ripiegamento delle proteine citosoliche, in particolare delle actine e delle tubuline. Il complesso CCT è composto da otto subunità distinte, ciascuna codificata da geni diversi, e svolge un ruolo vitale nel mantenimento dell'omeostasi cellulare, assicurando che le proteine raggiungano le loro conformazioni funzionali. L'importanza di TCP-1 α si estende oltre il coinvolgimento del complesso CCT a vari processi cellulari, tra cui la divisione e la differenziazione cellulare. Le anomalie nella funzione di TCP-1 α possono portare a proteine mal ripiegate, che sono implicate in diverse malattie, evidenziando l'importanza di TCP-1 α sia nella biologia di base che nelle potenziali applicazioni terapeutiche. L'anticorpo anti-TCP-1 α (22b) è uno strumento prezioso per i ricercatori che studiano il ripiegamento delle proteine e i meccanismi cellulari correlati.

Alexa Fluor^® è un marchio registrato di Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® e Odyssey^® sono marchi registrati di LI-COR Biosciences

Anticorpo TCP-1 α (22b) Riferimenti:

1. Il polipeptide 1 del complesso t contenente chaperonine citosolico cambia il contenuto di una particolare specie di subunità in concomitanza con le attività di legame e ripiegamento dei substrati durante il ciclo cellulare.  |  Yokota, S., et al. 2001. Eur J Biochem. 268: 4664-73. PMID: 11532003
2. Una sottoclasse di miosina XI è associata a mitocondri, plastidi e alla subunità chaperone molecolare TCP-1alpha nel mais.  |  Wang, Z. and Pesacreta, TC. 2004. Cell Motil Cytoskeleton. 57: 218-32. PMID: 14752806
3. Caratterizzazione di un promotore strettamente controllato dell'archeo alofilo Haloferax volcanii e suo utilizzo nell'analisi del gene essenziale cct1.  |  Large, A., et al. 2007. Mol Microbiol. 66: 1092-106. PMID: 17973910
4. Espressione della subunità della chaperonina contenente il complesso T (CCT) nelle ferite e nei fibroblasti della mucosa orale.  |  Satish, L., et al. 2011. Cell Stress Chaperones. 16: 675-80. PMID: 21710295
5. Analisi comparativa dell'espressione di pfdn6a e tcp1α durante lo sviluppo di Xenopus.  |  Marracci, S., et al. 2015. Int J Dev Biol. 59: 235-40. PMID: 26009237
6. HtrA3 è un partner cellulare delle proteine del citoscheletro e della chaperonina TCP1α.  |  Wenta, T., et al. 2018. J Proteomics. 177: 88-111. PMID: 29477555
7. La subunità 8 della proteina T-complex contenente chaperonina promuove la migrazione e l'invasione cellulare nel carcinoma esofageo umano a cellule squamose regolando l'espressione di α-actina e β-tubulina.  |  Yang, X., et al. 2018. Int J Oncol. 52: 2021-2030. PMID: 29620162
8. Chaperoni nella miosite sporadica a corpi inclusi: convalida dei dati proteomici.  |  Güttsches, AK., et al. 2020. Muscle Nerve. 61: 116-121. PMID: 31644823
9. L'interruzione della dinamica dell'actina induce l'autofagia della chaperonina eucariotica TRiC/CCT.  |  Date, Y., et al. 2022. Cell Death Discov. 8: 37. PMID: 35079001
10. Ruolo funzionale di un peptide consenso comune ad alfa, beta e gamma-tubulina, actina e centractina, al fitocromo A e alla proteina chaperonina TCP1 alfa.  |  Burns, RG. and Surridge, CD. 1994. FEBS Lett. 347: 105-111. PMID: 8033985

L'anticorpo TCP-1 α preferito è l'anticorpo TCP-1 α (91A): sc-53454.