Streptavidin (CAS 9013-20-1)

La streptavidina è una proteina tetramerica derivata dal batterio *Streptomyces avidinii*. È nota per la sua straordinaria affinità con la biotina, una vitamina che può essere attaccata covalentemente a varie biomolecole per applicazioni biochimiche. Questa interazione biotina-streptavidina, che è una delle più forti interazioni non covalenti conosciute (con una costante di dissociazione di 10^-15 M), viene sfruttata in un'ampia gamma di saggi biochimici e metodologie di ricerca. Il meccanismo d'azione della streptavidina ruota attorno alla sua capacità di legare composti biotinilati, come proteine, acidi nucleici e altre molecole, che possono poi essere isolate, rilevate o quantificate con vari metodi. Questo ha reso la streptavidina parte integrante di tecnologie come il Western blotting, l'ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay) e l'imaging molecolare, dove viene utilizzata per catturare o visualizzare bersagli marcati con biotina. Inoltre, nel campo delle nanotecnologie, la streptavidina viene utilizzata per organizzare le molecole marcate con biotina sulle superfici e nella costruzione di assemblaggi su scala nanometrica. La sua applicazione si estende alla purificazione delle biomolecole, dove le microsfere o le colonne rivestite di streptavidina catturano proteine o acidi nucleici marcati con biotina da campioni complessi, facilitando un alto grado di purificazione e recupero delle sostanze target. La robustezza dell'interazione streptavidina-biotina continua a renderla uno strumento indispensabile nella ricerca, alla base di molti progetti sperimentali che richiedono un legame preciso e forte per effettuare analisi biochimiche complesse.