Date published: 2025-9-11

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S-Hexylglutathione (CAS 24425-56-7)

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Nomi alternativi:
S-Hexyl-L-Glutathione
Applicazione:
S-Hexylglutathione è un inibitore competitivo della glutatione S-transferasi
Numero CAS:
24425-56-7
Peso molecolare:
391.48
Formula molecolare:
C16H29N3O6S
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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L'S-esilglutatione funziona come potente antiossidante nelle applicazioni sperimentali. Agisce eliminando i radicali liberi e le specie reattive dell'ossigeno, proteggendo così cellule e tessuti dai danni ossidativi. Il meccanismo d'azione dell'S-esilglutatione prevede la donazione di elettroni per neutralizzare i radicali liberi dannosi, prevenendo i danni cellulari indotti dallo stress ossidativo. L'S-esilglutatione svolge anche un ruolo nei processi di disintossicazione all'interno delle cellule, favorendo l'eliminazione di sostanze nocive e sottoprodotti metabolici. A livello molecolare, l'S-esilglutatione interagisce con gli enzimi coinvolti nelle reazioni redox, potenziandone l'attività e contribuendo al sistema di difesa antiossidante cellulare. La sua capacità di modulare l'equilibrio redox cellulare può essere utile per studiare i meccanismi legati allo stress ossidativo in vari modelli sperimentali.


S-Hexylglutathione (CAS 24425-56-7) Referenze

  1. Caratterizzazione e clonazione di glutatione S-transferasi aviarie epatiche.  |  Hsieh, CH., et al. 1999. Biochem J. 343 Pt 1: 87-93. PMID: 10493915
  2. Descrizione termodinamica dell'effetto della mutazione Y49F sulla glutatione transferasi P1-1 umana nel legame con il glutatione e l'inibitore S-esilglutatione.  |  Ortiz-Salmerón, E., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 46938-48. PMID: 12937169
  3. Identificazione di Tyr115 marcato da S-(4-bromo-2,3-diossobutile)glutatione nel sito idrofobico di legame al substrato della glutatione S-transferasi, isoenzima 3-3.  |  Katusz, RM., et al. 1992. Arch Biochem Biophys. 298: 667-77. PMID: 1416995
  4. Struttura tridimensionale della glutatione S-transferasi di classe pi della placenta umana in complesso con S-esilglutatione alla risoluzione di 2,8 A.  |  Reinemer, P., et al. 1992. J Mol Biol. 227: 214-26. PMID: 1522586
  5. Glutatione S-transferasi di Plasmodium falciparum: studi strutturali e meccanici sul legame con i ligandi e sull'inibizione dell'enzima.  |  Hiller, N., et al. 2006. Protein Sci. 15: 281-9. PMID: 16385005
  6. S-(4-Bromo-2,3-diossobutile)glutatione: una nuova etichetta di affinità per l'isoenzima 4-4 della glutatione S-transferasi del fegato di ratto.  |  Katusz, RM. and Colman, RF. 1991. Biochemistry. 30: 11230-8. PMID: 1958660
  7. Caratterizzazione di glutatione S-transferasi da fegati di pulcini di un giorno.  |  Chang, LH., et al. 1990. Biochemistry. 29: 744-50. PMID: 2337594
  8. La Mg2+-ATPasi stimolata dal glutatione disolfuro delle membrane degli eritrociti umani.  |  Kondo, T., et al. 1987. Proc Natl Acad Sci U S A. 84: 7373-7. PMID: 2959960
  9. Purificazione e caratterizzazione parziale della glutatione S-transferasi degli eritrociti di ratto.  |  Dirr, HW. and Schabort, JC. 1988. Biochim Biophys Acta. 957: 173-7. PMID: 3191136
  10. Le subunità della glutatione S-transferasi 1 del rene di ratto presentano troncamenti C-terminali.  |  Yeh, H., et al. 1996. Biochem J. 314 (Pt 3): 1017-25. PMID: 8615753
  11. Effetto di glutatione, glutatione solfonato e S-esilglutatione sulla stabilità conformazionale della glutatione S-transferasi di classe pi.  |  Erhardt, J. and Dirr, H. 1996. FEBS Lett. 391: 313-6. PMID: 8764997
  12. Caratterizzazione delle proteine leganti l'S-esilglutatione del carcinoma epatocellulare umano: separazione dell'enoil-CoA isomerasi da una forma di glutatione transferasi di classe Alfa.  |  Kajihara-Kano, H., et al. 1997. Biochem J. 328 (Pt 2): 473-8. PMID: 9371703
  13. Interazioni del fattore inibitore della migrazione dei macrofagi con il glutatione e il S-esilglutatione.  |  Swope, MD., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 14877-84. PMID: 9614090

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