Anticorpo RNH1 (C-1): sc-515561

L'anticorpo RNH1 (C-1) è un anticorpo monoclonale IgG2b di topo che rileva RNH1 in campioni di topo, ratto e uomo attraverso varie applicazioni, tra cui western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF), immunoistochimica e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). La RNH1, nota come inibitore della ribonucleasi placentare, è una proteina acida fondamentale composta da 460 aminoacidi, caratterizzata da un contenuto particolarmente elevato di residui di leucina e cisteina. RNH1 svolge un ruolo fondamentale nella regolazione del turnover dell'mRNA e fa parte di una famiglia di inibitori citoplasmatici della RNasi che sono ampiamente espressi in diversi tessuti. RNH1 funziona legandosi a una serie di ribonucleasi dei mammiferi, trattenendole efficacemente in una forma latente, essenziale per mantenere la stabilità dell'RNA cellulare. Inoltre, RNH1 è importante per l'angiogenesi, poiché si lega reversibilmente all'angiogenina, un membro della superfamiglia RNaseA, inibendo così la formazione di nuovi vasi sanguigni. Questa inibizione è particolarmente importante nella biologia del cancro, in quanto l'angiogenesi è un processo critico per la crescita del tumore e le metastasi, il che suggerisce che RNH1 potrebbe avere implicazioni terapeutiche nella terapia genica del cancro. Grazie alla capacità di modulare l'attività della RNasi e di influenzare i processi angiogenici, l'anticorpo anti-RNH1 (C-1) è uno strumento prezioso per i ricercatori che studiano il metabolismo dell'RNA e la progressione del cancro.

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Anticorpo RNH1 (C-1) Riferimenti:

1. Riconoscimento molecolare della neurotossina di derivazione eosinofila umana (RNasi 2) da parte dell'inibitore della ribonucleasi placentare.  |  Iyer, S., et al. 2005. J Mol Biol. 347: 637-55. PMID: 15755456
2. L'angiogenina taglia il tRNA e promuove la repressione traslazionale indotta dallo stress.  |  Yamasaki, S., et al. 2009. J Cell Biol. 185: 35-42. PMID: 19332886
3. Modificazioni post-traduzionali e isoforme proteiche specifiche nell'endometriosi rivelate dalla DIGE 2D.  |  Stephens, AN., et al. 2010. J Proteome Res. 9: 2438-49. PMID: 20199104
4. Mutanti di angiogenina come nuove molecole effettrici per la generazione di proteine di fusione con un maggiore potenziale citotossico.  |  Cremer, C., et al. 2015. J Immunother. 38: 85-95. PMID: 25710248
5. MRE11-RAD50-NBS1 promuove la soppressione del loop R dell'anemia di Fanconi nei conflitti trascrizione-replicazione.  |  Chang, EY., et al. 2019. Nat Commun. 10: 4265. PMID: 31537797
6. Il clivaggio del tRNA canonico e non canonico specifico della cellula e dello stress.  |  Rashad, S., et al. 2021. J Cell Physiol. 236: 3710-3724. PMID: 33043995
7. Glicazione non enzimatica dell'angiogenina umana: Effetti sull'attività enzimatica e sul legame con hRI e DNA.  |  Panda, A., et al. 2023. Biochimie. 208: 151-159. PMID: 36592684
8. Caratteristiche di vascolarizzazione e rigenerazione funzionale della ricostruzione cellulare tridimensionale di equivalenti della mucosa orale basata sulla modifica fenotipica dell'omeostasi vascolare.  |  Shi, L., et al. 2024. J Tissue Eng. 15: 20417314241268912. PMID: 39301507
9. Attività ribonucleasica della proteina nucleolare B23.  |  Herrera, JE., et al. 1995. Nucleic Acids Res. 23: 3974-9. PMID: 7479045
10. Proteina inibitrice della ribonucleasi degli eritrociti umani: caratterizzazione, perdita di attività in risposta allo stress ossidativo e associazione con i corpi di Heinz.  |  Moenner, M., et al. 1998. Blood Cells Mol Dis. 24: 149-64. PMID: 9628852

L'anticorpo RNH1 preferito è l'anticorpo RNH1 (A-9): sc-365783.