Anticorpo PRX (H-6): sc-373961

La famiglia delle perossidossine (PRX) comprende sei proteine antiossidanti, PRX I, II, III, IV, V e VI, che proteggono le cellule dalle specie reattive dell'ossigeno (ROS) impedendo l'ossidazione degli enzimi catalizzata dai metalli. Le proteine PRX utilizzano principalmente la tioredossina come donatore di elettroni per l'antiossidazione, anche se sono piuttosto promiscue rispetto al substrato idroperossido. Oltre alla protezione dai ROS, le perossidossine sono coinvolte nella proliferazione, nella differenziazione e nell'espressione genica delle cellule. Le PRX I, II, IV e VI mostrano una localizzazione citoplasmatica diffusa, mentre le PRX III e V presentano una localizzazione mitocondriale distinta. Il gene umano PRX I codifica una proteina espressa in diversi tessuti, tra cui fegato, reni, testicoli, polmoni e sistema nervoso. La PRX II è espressa nel testicolo, mentre la PRX III è espressa nel polmone. Le PRX I, II e III sono sovraespresse nel cancro al seno e possono essere coinvolte nel suo sviluppo o nella sua progressione. L'aumento dei livelli proteici di PRX I e II nella malattia di Alzheimer (AD) e nella sindrome di Down (DS) indica il coinvolgimento di PRX I e II nella loro patogenesi. Il gene umano PRX IV è abbondantemente espresso in molti tessuti. La PRX IV esiste come proteina precursore, rilevata solo nei testicoli, e come forma secreta processata. Anche la PRX V esiste in due forme, denominate lunga e corta. Come la PRX IV, la forma lunga della PRX V è altamente espressa nei testicoli. La forma breve della PRX V è più ampiamente espressa, con un'alta espressione nel fegato, nel rene, nel cuore e nel polmone. La PRX VI, una perossidossina 1-Cys (nota anche come proteina antiossidante 2 o AOP2), è altamente espressa nella maggior parte dei tessuti, in particolare nelle cellule epiteliali. Localizzata nel citosol cellulare, la PRX VI funziona indipendentemente da altre perossiredossine e proteine antiossidanti, specializzandosi nella difesa antiossidante, nel metabolismo dei fosfolipidi polmonari e nella protezione dei cheratinociti dalla morte cellulare indotta dalle specie reattive dell'ossigeno.

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Anticorpo PRX (H-6) Riferimenti:

1. Perossidossina Glutaredoxina-dipendente dal pioppo: interazione proteina-proteina e meccanismo catalitico.  |  Rouhier, N., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 13609-14. PMID: 11832487
2. Downregulation isoforma-specifica della perossiredossina nel miocardio umano in crisi.  |  Brixius, K., et al. 2007. Life Sci. 81: 823-31. PMID: 17727896
3. Ruolo anti-apoptotico della perossiredossina III nelle cellule del cancro cervicale.  |  Li, L., et al. 2013. FEBS Open Bio. 3: 51-4. PMID: 23772374
4. Valutazione della sensibilità della perossidossina all'inattivazione da parte dei substrati del perossido.  |  Nelson, KJ., et al. 2013. Methods Enzymol. 527: 21-40. PMID: 23830624
5. La carenza di SOD1 induce l'iperossidazione sistemica della perossidossina nel topo.  |  Homma, T., et al. 2015. Biochem Biophys Res Commun. 463: 1040-6. PMID: 26079888
6. Limite inferiore di reattività valutato con PRx in un contesto sperimentale.  |  Beqiri, E., et al. 2021. Acta Neurochir Suppl. 131: 275-278. PMID: 33839857
7. Protocollo accurato e preciso per stimare l'attività dell'enzima perossidossina.  |  Hamza, T. and Hadwan, MH. 2021. Rep Biochem Mol Biol. 10: 156-163. PMID: 34604405
8. Le fluttuazioni allo stato nativo nel sito attivo di una perossidossina corrispondono ai movimenti necessari per la catalisi.  |  Estelle, AB., et al. 2022. Structure. 30: 278-288.e3. PMID: 34678159
9. La perossidossina mitocondriale di Trypanosoma cruzi promuove l'infettività nei macrofagi e attenua la tossicità del nifurtimox.  |  Specker, G., et al. 2022. Front Cell Infect Microbiol. 12: 749476. PMID: 35186785
10. Il cisplatino induce danni ai reni attraverso la down-regulation della Prx I per degradazione autofagica.  |  Park, J., et al. 2024. Free Radic Biol Med. 225: 236-246. PMID: 39366472

L'anticorpo PRX preferito è l'anticorpo PRX (B-11): sc-137222.