Date published: 2025-9-8

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Proteinase from Aspergillus melleus (CAS 9001-92-7)

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Applicazione:
Proteinase from Aspergillus melleus è un enzima utilizzato per scomporre le proteine idrolizzando i legami peptidici
Numero CAS:
9001-92-7
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
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La proteinasi da Aspergillus melleus è un enzima utilizzato per scindere le proteine idrolizzando i legami peptidici. La proteinasi di Aspergillus melleus è un enzima che svolge un ruolo importante nei processi biologici. Appartiene alla classe delle proteasi, enzimi che catalizzano la scomposizione delle proteine in peptidi e aminoacidi più piccoli. L'Aspergillus melleus è una specie di funghi filamentosi che si trova in vari ambienti naturali. Questa particolare proteina dell'Aspergillus melleus è stata ampiamente studiata per le sue proprietà biochimiche e le sue potenziali applicazioni in diversi campi. È spesso caratterizzata da un'attività catalitica specifica e dalla specificità del substrato, che le consente di scindere efficacemente i legami peptidici nelle proteine. La struttura tridimensionale dell'enzima consiste in una disposizione unica di aminoacidi, che formano un sito attivo che riconosce e si lega a specifici substrati proteici. Una volta legata, la proteinasi facilita l'idrolisi dei legami peptidici all'interno della molecola proteica, portando alla degradazione della proteina in frammenti più piccoli. Le proteinasi di Aspergillus melleus sono state studiate per il loro coinvolgimento in vari processi biologici, tra cui il turnover delle proteine, la crescita e la differenziazione cellulare. La loro attività è strettamente regolata per mantenere l'omeostasi cellulare e garantire la corretta funzione delle proteine. Oltre al loro significato biologico, queste proteinasi hanno attirato l'attenzione per le loro potenziali applicazioni industriali. Possono essere utilizzate nei laboratori di ricerca e nelle industrie biotecnologiche per l'analisi delle proteine, come il sequenziamento delle proteine e gli studi strutturali. La capacità dell'enzima di tagliare le proteine con elevata specificità ed efficienza lo rende utile nello studio delle relazioni struttura-funzione delle proteine.


Proteinase from ,[object Object], (CAS 9001-92-7) Referenze

  1. Valutazione reologica in vitro dell'attività mucolitica indotta dall'uso di semi di mare.  |  Braga, PC., et al. 1990. Pharmacol Res. 22: 611-7. PMID: 2277801
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  3. Proprietà di una nuova proteinasi alcalina di Aspergillus niger.  |  Barthomeuf, C., et al. 1989. Chem Pharm Bull (Tokyo). 37: 1333-6. PMID: 2698284
  4. La perdita del secondo e del sesto residuo di cisteina conservato dagli inibitori di proteasi del tipo trypsin inhibitor-like cysteine-rich domain in Bombyx mori può indurre un'attività contro le proteasi microbiche.  |  Li, Y., et al. 2016. Peptides. 86: 13-23. PMID: 27677962
  5. Impatto di diversi idrolizzati enzimatici di proteine del siero di latte sulla formazione di pirazine in sistemi modello Maillard.  |  Scalone, GLL., et al. 2019. Food Chem. 278: 533-544. PMID: 30583408
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  8. Impatto degli idrolizzati di proteine del siero di latte sulla formazione di 2,5-dimetilpirazina nei prodotti alimentari cotti.  |  Scalone, GLL., et al. 2020. Food Res Int. 132: 109089. PMID: 32331666
  9. Il ruolo del calcio sulla proteinasi semi-alcalina di Aspergillus melleus.  |  Kobayashi, S., et al. 1985. Chem Pharm Bull (Tokyo). 33: 697-703. PMID: 3893767
  10. Studi sulla qualità delle preparazioni di proteinasi semi-alcaline disponibili in commercio mediante cromatografia liquida ad alte prestazioni.  |  Sasaki, M., et al. 1985. Chem Pharm Bull (Tokyo). 33: 746-52. PMID: 3893768
  11. Attività antinfiammatoria di un enzima proteolitico, Prozime-10.  |  Tasaka, K., et al. 1980. Pharmacology. 21: 43-52. PMID: 6157167
  12. Autolisi della proteinasi semi-alcalina di Aspergillus melleus.  |  Kobayashi, S., et al. 1984. Chem Pharm Bull (Tokyo). 32: 3105-10. PMID: 6394164
  13. Modificazioni chimiche dei residui di triptofano e istidina nella proteinasi semi-alcalina di Aspergillus melleus.  |  Kobayashi, S., et al. 1984. Chem Pharm Bull (Tokyo). 32: 3111-7. PMID: 6440716
  14. Varianti genetiche di inibitori della proteasi contro la proteasi fungina e l'alfa chimotripsina dall'emolinfa del baco da seta, Bombyx mori.  |  Eguchi, M., et al. 1984. Biochem Genet. 22: 1093-102. PMID: 6529439

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