Anticorpo prefoldin 5 (G-2): sc-271346

I chaperoni molecolari sono proteine che aiutano il corretto ripiegamento di altre proteine nell'affollato ambiente molecolare delle cellule viventi. All'interno di questa classe di proteine, un ruolo chiave è svolto dalle chaperonine, assemblaggi multisubunitari toroidali (cioè a forma di ciambella) che subiscono importanti cambiamenti conformazionali dipendenti dall'ATP come parte del meccanismo di ripiegamento facilitato. La prefoldina è una proteina chaperone eteroesamerica che ha la capacità di catturare l'actina non ripiegata. Sono stati identificati sei polipeptidi di prefoldina, prefoldina 1-6. La prefoldina 1 è una proteina di 122 aminoacidi che si lega specificamente alla chaperonina citosolica (c-cpn) e vi trasferisce le proteine bersaglio. La prefoldina 3 (VBP1 o VHL binding protein-1) forma complessi con VHL e viene traslocata dai granuli perinucleari al nucleo o al citoplasma. La prefoldina 4 è un possibile fattore di trascrizione. La prefoldina 5 (c-Myc-binding protein Mm-1, Myc modulator 1 o MM-1) è una proteina che lega c-Myc.

L'anticorpo prefoldin 5 preferito è l'anticorpo prefoldin 5 (B-11): sc-271150.