Phalloidin Amine

La falloidina amminica è una tossina eptapeptidica biciclica che si lega specificamente all'interfaccia tra le subunità di F-actina, bloccando insieme le subunità adiacenti. La falloidina si lega ai filamenti di actina in modo molto più stretto rispetto ai monomeri di actina, determinando una diminuzione della costante di velocità per la dissociazione delle subunità di actina dalle estremità dei filamenti, stabilizzando essenzialmente i filamenti di actina attraverso la prevenzione della depolimerizzazione dei filamenti. Inoltre, la falloidina è in grado di inibire l'attività di idrolisi dell'ATP della F-actina. Pertanto, la falloidina intrappola i monomeri di actina in una conformazione distinta da quella della G-actina e stabilizza la struttura della F-actina riducendo notevolmente la costante di velocità per la dissociazione dei monomeri, un evento associato all'intrappolamento dell'ADP. La falloidina funziona in modo diverso a varie concentrazioni nelle cellule. Quando viene introdotta nel citoplasma a basse concentrazioni, la falloidina recluta le forme meno polimerizzate di actina citoplasmatica e la filamina in "isole" stabili di polimeri di actina aggregati, ma non interferisce con le fibre di stress, cioè i fasci spessi di microfilamenti. La proprietà della falloidina è uno strumento utile per studiare la distribuzione della F-actina nelle cellule, etichettando la falloidina con analoghi fluorescenti e utilizzandoli per colorare i filamenti di actina al microscopio ottico. I derivati fluorescenti della falloidina si sono rivelati estremamente utili per localizzare i filamenti di actina in cellule vive o fissate e per visualizzare singoli filamenti di actina in vitro.