Date published: 2025-9-6

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Pepstatin A (CAS 26305-03-3)

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Nomi alternativi:
Pepstatin A also known as Isovaleryl-Val-Val-4-amino-3-hydroxy-6-methylheptanoyl-Ala-4-amino-3-hydroxy-6-methylheptanoic Acid; Iva-Val-Val-Sta-Ala-Sta; AHMHA; 3S,4S)-4-Amino-3-hydroxy-6-methyl-heptanoic acid); Isoval-Val-Val-Sta-Ala-Sta; IHN
Applicazione:
Pepstatin A è un inibitore dell'HIV-1 e delle proteasi aspartiche e può essere utilizzato nello studio dei meccanismi delle proteasi
Numero CAS:
26305-03-3
Purezza:
>90%
Peso molecolare:
685.89
Formula molecolare:
C34H63N5O9
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
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La peptatina A inibisce le proteasi aspartiche catepsina D, pepsina e renina. Inoltre, la peptatina A sopprime l'apoptosi p53-dipendente nelle cellule linfoidi e l'apoptosi indotta dal TNFα nelle cellule U937. La peptatina A inibisce inoltre efficacemente la proteasi dell'HIV-1 e l'induzione del recettore Fcgamma da parte dell'IFN-gamma. La peptatina A è un pentapeptide chemiotattico di derivazione batterica che inibisce irreversibilmente le proteasi aspartiche. La peptatina A è utilizzata anche come strumento di ricerca negli studi sui meccanismi delle proteasi e sulle funzioni biologiche.


Pepstatin A (CAS 26305-03-3) Referenze

  1. Localizzazione dell'azione inibitoria della pepstatina durante l'internalizzazione anticorpale mediata da Fc: possibili implicazioni per la trasmissione virale mediata da anticorpi.  |  Athanassakis, I., et al. 2000. Cell Immunol. 199: 81-8. PMID: 10698617
  2. Purificazione e caratterizzazione parziale dell'esoproteasi di Oenococcus oeni.  |  Farías, ME. and Manca de Nadra, MC. 2000. FEMS Microbiol Lett. 185: 263-6. PMID: 10754258
  3. Assegnazione basata sulla dinamica molecolare ab initio dello stato di protonazione del sito di clivaggio della pepstatina A/HIV-1 proteasi.  |  Piana, S., et al. 2001. J Am Chem Soc. 123: 8730-7. PMID: 11535077
  4. Inibizione lineare non competitiva della gamma-secretasi umana solubilizzata da parte di pepstatina A metilestere, L685458, sulfonamidi e benzodiazepine.  |  Tian, G., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 31499-505. PMID: 12072428
  5. Plasmodium falciparum: sensibilità differenziale in vitro a E-64 (inibitore della proteasi cisteinica) e Pepstatina A (inibitore della proteasi aspartilica).  |  Bailly, E., et al. 1992. J Protozool. 39: 593-9. PMID: 1522541
  6. Struttura cristallina della proteinasi aspartica 3 secreta di Candida albicans e del suo complesso con pepstatina A.  |  Borelli, C., et al. 2007. Proteins. 68: 738-48. PMID: 17510964
  7. Un nuovo inibitore della proteasi aspartica che penetra nelle cellule blocca l'elaborazione e la presentazione del tossoide tetanico in modo più efficace della pepstatina A.  |  Zaidi, N., et al. 2007. Biochem Biophys Res Commun. 364: 243-9. PMID: 17937927
  8. Purificazione della proteasi wild-type dell'HIV-1 e caratterizzazione di mutanti proteoliticamente inattivi della proteasi dell'HIV-1 mediante cromatografia di affinità con pepstatina A.  |  Wondrak, EM., et al. 1991. FEBS Lett. 280: 347-50. PMID: 2013336
  9. Candida albicans possiede Sap7 come proteasi aspartica secreta insensibile alla pepstatina A.  |  Aoki, W., et al. 2012. PLoS One. 7: e32513. PMID: 22384266
  10. Il virus dell'immunodeficienza umana possiede una proteasi di tipo aspartico che può essere inibita dalla pepstatina A.  |  Seelmeier, S., et al. 1988. Proc Natl Acad Sci U S A. 85: 6612-6. PMID: 3045820
  11. Nanoparticelle di silice mesoporosa e organosilice a pori larghi per la somministrazione di peptatina A alle cellule del cancro al seno.  |  Rahmani, S., et al. 2019. Molecules. 24: PMID: 30658511
  12. Costruzione di SPION ultrasottili coniugati con peptatina A per l'imaging MR positivo mirato della P-glicoproteina sovraespressa nell'epilessia.  |  Du, C., et al. 2020. Biomaterials. 230: 119581. PMID: 31718885
  13. Pepstatina, un nuovo inibitore della pepsina prodotto da Actinomiceti.  |  Umezawa, H., et al. 1970. J Antibiot (Tokyo). 23: 259-62. PMID: 4912600
  14. La proteasi catepsina D media la morte cellulare programmata indotta da interferone-gamma, Fas/APO-1 e TNF-alfa.  |  Deiss, LP., et al. 1996. EMBO J. 15: 3861-70. PMID: 8670891
  15. Ruolo potenziale della catepsina D nella soppressione del tumore e nella chemiosensibilità dipendente da p53.  |  Wu, GS., et al. 1998. Oncogene. 16: 2177-83. PMID: 9619826

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