Anticorpo p53 (2Q375): sc-71820

L'anticorpo p53 (2Q375), sollevato contro la proteina di fusione p53-beta galattosidasi, è un anticorpo monoclonale di topo altamente specifico per il rilevamento di p53 in tutte le specie, compresi topo, ratto e uomo. Raccomandato per l'uso in western blot, immunoprecipitazione, immunofluorescenza e immunoistochimica su sezioni incluse in paraffina, questo anticorpo consente ai ricercatori di studiare l'espressione e la funzione di p53 in vari saggi sperimentali. Dato che la p53 è un soppressore tumorale critico, l'anticorpo anti-p53 (2Q375) è utile per la ricerca sul cancro e gli studi cellulari. Codificata dal gene TP53, la p53 svolge un ruolo essenziale nel mantenimento della stabilità genomica, regolando i processi cellulari come la riparazione del DNA, l'arresto del ciclo cellulare, l'apoptosi e la senescenza. In risposta allo stress cellulare o al danno al DNA, la p53 arresta il ciclo cellulare in punti di controllo chiave (G1/S o G2/M), lasciando il tempo per la riparazione. Se il danno è irreparabile, la p53 innesca l'apoptosi, eliminando le cellule geneticamente compromesse e prevenendo la formazione del tumore. Le modifiche post-traduzionali, come la fosforilazione sui residui di serina (Ser6, Ser15, Ser46) da parte di chinasi come ATM, ATR e Chk2, aumentano la stabilità di p53 e la capacità di legare il DNA. L'acetilazione da parte di proteine come p300 e CBP stabilizza ulteriormente la p53, mentre la deacetilazione da parte di SIRT1 mette a punto la sua attività in risposta all'invecchiamento cellulare e al danno al DNA. Gli anticorpi che hanno come target la p53, come l'anticorpo monoclonale p53 (2Q375), sono essenziali per studiare l'espressione, le modifiche post-traduzionali e la localizzazione della p53 nelle cellule e nei tessuti. Gli anticorpi monoclonali p53 di Santa Cruz Biotechnology consentono ai ricercatori di studiare come le mutazioni della p53, che sono comuni in oltre la metà dei tumori, interrompono la sua funzione di soppressione del tumore. La comprensione del ruolo di p53 nei meccanismi patologici è fondamentale per sviluppare terapie mirate che ripristinino l'attività di p53 o compensino la sua perdita nelle cellule tumorali. L'utilizzo dell'anticorpo anti-p53 (2Q375) offre una comprensione più approfondita dei percorsi molecolari regolati da p53 e di come la sua disfunzione contribuisca al cancro. Questa conoscenza è fondamentale per far progredire le strategie diagnostiche volte a modulare il percorso di p53 nel trattamento del cancro.

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Anticorpo p53 (2Q375) Riferimenti:

1. L'ossido nitrico nitra i residui di tirosina della proteina p53, soppressore del tumore, nelle cellule MCF-7.  |  Chazotte-Aubert, L., et al. 2000. Biochem Biophys Res Commun. 267: 609-13. PMID: 10631110
2. Soppressore tumorale p53: regolazione e funzione.  |  Somasundaram, K. 2000. Front Biosci. 5: D424-37. PMID: 10762600
3. Espressione della p53 nell'occhio murino normale.  |  Pokroy, R., et al. 2002. Invest Ophthalmol Vis Sci. 43: 1736-41. PMID: 12036973
4. L'accumulo di proteina p53 nella pterigrafia non è accompagnato dalla mutazione del gene TP53.  |  Schneider, BG., et al. 2006. Exp Eye Res. 82: 91-8. PMID: 16005868
5. Perdita di eterozigosi del gene p53 ed espressione deregolata del suo mRNA e della sua proteina nei tumori cerebrali umani.  |  Rohini, K., et al. 2007. Mol Cell Biochem. 300: 101-11. PMID: 17180249
6. Inversione del cambiamento conformazionale del ciclo L1 indotto dal legame con il DNA in una proteina p53 umana ingegnerizzata.  |  Emamzadah, S., et al. 2014. J Mol Biol. 426: 936-44. PMID: 24374182
7. Effetto di una mutazione di inserzione a due basi del gene TP53 sull'espressione della proteina p53 nelle cellule di sarcoma istiocitico canino.  |  Asada, H., et al. 2019. Am J Vet Res. 80: 680-688. PMID: 31246118
8. Gli screening CRISPR-Cas9 paralleli chiariscono l'impatto di p53 sulle prestazioni dello screening.  |  Bowden, AR., et al. 2020. Elife. 9: PMID: 32441252
9. L'analisi dei mutanti p53 più rappresentativi derivati dai tumori rivela che i cambiamenti nella conformazione della proteina non sono correlati alla perdita della transattivazione o all'inibizione della proliferazione cellulare.  |  Ory, K., et al. 1994. EMBO J. 13: 3496-504. PMID: 8062826
10. Una proteina cellulare attiva il legame DNA sequenza-specifico di p53 interagendo con la regione centrale conservata.  |  Srinivasan, R. and Maxwell, SA. 1996. Oncogene. 12: 193-200. PMID: 8552392

L'anticorpo p53 preferito è l'anticorpo p53 (DO-1): sc-126.